[日本語] English
万見
- PDB-9v0l: UDP-binding PsBGluT, a tetrahydrobiopterin glucosyltransferase fr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v0l
タイトルUDP-binding PsBGluT, a tetrahydrobiopterin glucosyltransferase from Pseudanabaena sp. Chao 1811
要素tetrahydrobiopterin glucosyltransferases
キーワードTRANSFERASE / GT-B glycosyltransferases / pterin glycosyltransferases / retaining glycosyltransferases
機能・相同性URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性情報
生物種Pseudanabaena sp. Chao 1811 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zang, R.J. / Jiang, Y.L. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430001 中国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2025
タイトル: Structural analysis of the tetrahydrobiopterin glucosyltransferase PsBGluT from Pseudanabaena sp. Chao 1811.
著者: Zang, R. / Jiang, Y. / Zhou, C.Z.
履歴
登録2025年5月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: tetrahydrobiopterin glucosyltransferases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6082
ポリマ－40,2041
非ポリマー4041
水3,927218
1
A: tetrahydrobiopterin glucosyltransferases
ヘテロ分子

A: tetrahydrobiopterin glucosyltransferases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2164
ポリマ－80,4082
非ポリマー8082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area2030 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area28010 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.970, 176.970, 66.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-557-

HOH

21A-649-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 tetrahydrobiopterin glucosyltransferases


分子量: 40203.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a GT-B glycosyltransferase, and may be a retaining glycosyltransferase.
由来: (組換発現) Pseudanabaena sp. Chao 1811 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.94 % / 解説: hexagonal
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M sodium acetate pH 5.0, 2M sodium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→13.04 Å / Num. obs: 27426 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 18.553 Å2 / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / Num. unique obs: 2848 / Rpim(I) all: 0.16

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
CrysalisPro171.39.35cデータ削減
Aimless0.8.2データスケーリング
MOLREP11.9.02位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→13.04 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2637 1293 4.72 %
Rwork0.2143 --
obs0.2166 27406 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→13.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2771 0 25 218 3014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042859
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6823890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8771025
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045439
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004495
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.390.37481480.30822834X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.50.33191320.27712843X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.630.31771650.2582856X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.790.31051570.26462839X-RAY DIFFRACTION100
2.79-3.010.30551300.25462899X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.310.25051300.22662900X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.770.2911390.20012905X-RAY DIFFRACTION100
3.77-4.720.18941500.15722950X-RAY DIFFRACTION100
4.72-100.18831420.16253087X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る