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- PDB-9v0k: UBR box of human UBR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v0k
タイトルUBR box of human UBR1
要素E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process ...L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) ...: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Lee, S. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human UBR1 UBR box
著者: Lee, S.H. / Song, H.K.
履歴
登録2025年5月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,77512
ポリマ－16,1702
非ポリマー60510
水2,378132
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4156
ポリマ－8,0851
非ポリマー3305
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area4470 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3606
ポリマ－8,0851
非ポリマー2745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.147, 30.165, 63.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.700, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR1 / N-recognin-1 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-1 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-I


分子量: 8085.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IWV7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.09 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Sodium phosphate monobasic monohydrate, potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2024年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→29.1 Å / Num. obs: 38619 / % possible obs: 97.67 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 5.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1533 / Net I/σ(I): 10.92
反射 シェル解像度: 1.54→1.595 Å / Num. unique obs: 1958 / CC1/2: 0.652

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1-4487精密化
HKL-2000720データスケーリング
PHENIX1.20.1-4487位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.54→29.1 Å / SU ML: 0.1476 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.9511
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2065 3787 9.81 %
Rwork0.1711 34832 -
obs0.1745 38619 96.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 12.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1114 0 14 132 1260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00881153
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0591553
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0526159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0118204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.759157
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.560.33951200.29881103X-RAY DIFFRACTION82.36
1.56-1.580.29921360.27191267X-RAY DIFFRACTION93.16
1.58-1.60.30461380.25151210X-RAY DIFFRACTION93.55
1.6-1.620.24331350.25471256X-RAY DIFFRACTION93.54
1.62-1.650.281410.24241290X-RAY DIFFRACTION94.33
1.65-1.670.26611400.22791301X-RAY DIFFRACTION94.8
1.67-1.70.22511340.20981231X-RAY DIFFRACTION94.4
1.7-1.730.24721350.19961273X-RAY DIFFRACTION94.56
1.73-1.760.22471390.19571270X-RAY DIFFRACTION94.82
1.76-1.790.17861370.18821271X-RAY DIFFRACTION95.01
1.79-1.830.22641390.17861282X-RAY DIFFRACTION94.86
1.83-1.870.21671370.17711307X-RAY DIFFRACTION95.88
1.87-1.910.22981330.17061272X-RAY DIFFRACTION96.43
1.91-1.960.20561460.16741310X-RAY DIFFRACTION97.26
1.96-2.020.20241450.15961330X-RAY DIFFRACTION97.49
2.02-2.080.18171420.15811284X-RAY DIFFRACTION97.81
2.08-2.140.16811450.14041359X-RAY DIFFRACTION98.3
2.14-2.220.18011440.14071282X-RAY DIFFRACTION98.48
2.22-2.310.21841500.13451342X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.410.18911450.14341324X-RAY DIFFRACTION99.12
2.41-2.540.20011440.15241337X-RAY DIFFRACTION99.33
2.54-2.70.22451440.15651342X-RAY DIFFRACTION99.33
2.7-2.910.1851400.15181317X-RAY DIFFRACTION99.05
2.91-3.20.1661460.1591306X-RAY DIFFRACTION96.86
3.2-3.660.20651450.14631314X-RAY DIFFRACTION98.12
3.66-4.610.13951390.1361334X-RAY DIFFRACTION98.66
4.61-29.10.20881480.17351318X-RAY DIFFRACTION97.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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