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万見
- PDB-9uv6: Encounter complex structure of E2N and Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uv6
タイトルEncounter complex structure of E2N and Ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードPROTEIN BINDING / Enzyme / ubiquitin / encounter complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / Ribosomal scanning and start codon recognition ...UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / ubiquitin conjugating enzyme activity / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / positive regulation of intracellular signal transduction / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein K63-linked ubiquitination / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / protein monoubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / ubiquitin ligase complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of DNA repair / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / antiviral innate immune response / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a ...Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Gong, Z. / Liu, M.L. / Zhang, X. / He, L.C. / Zhao, Q. / Zhang, L.H. / Zhang, B.R.
資金援助 中国, 7件
組織認可番号国
Other governmentXDB0540000
Other government2021YFA1301501
Other government2024YFC3405400
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22322411 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22374154 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22393931 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32088101 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-GAME: An Integrative Framework for Deciphering Protein-Protein Interactions in Living Cells
著者: Gong, Z. / Zhang, B.R. / He, X.F. / Zhong, B.W. / Zhu, Y.L. / Tan, K.N. / Liu, Z. / Chen, J. / Liang, Z. / Zhang, X. / He, L.C. / Zhang, Y.K. / Zhang, L.H. / Liu, M.L. / Zhao, Q.
履歴
登録2025年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9913
ポリマ－25,5212
非ポリマー4691
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)3 / 240structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 16944.533 Da / 分子数: 1 / 変異: N123C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 Ubiquitin / Donor Ub


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979
#3: 化合物 ChemComp-A1EQF / (5~{S},16~{S})-16-[2-[2,5-bis(oxidanylidene)pyrrolidin-1-yl]ethylamino]-2,11,12,17-tetraoxa-5,8-diaza-1$l^{4}-manganatricyclo[6.3.3.3^{1,5}]heptadecane-3,10,13-trione


分子量: 469.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H22MnN4O9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験Sample state: isotropic / タイプ: 2D PRE

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.6 mM [U-15N] Ubi, 0.2 mM E2N, 20 mM HEPES, 90 % H2O, 10 % [U-2H] D2O, 90% H2O/10% D2O
Label: sample_1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMUbi[U-15N]1
0.2 mME2Nnatural abundance1
20 mMHEPESnatural abundance1
90 %H2Onatural abundance1
10 %D2O[U-2H]1
試料状態イオン強度: 0.02 M / Label: sample_conditions_1 / pH: 7.5 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K / Temperature err: 0.5

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz / 詳細: cryogenic probes

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2010Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 240 / 登録したコンフォーマーの数: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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