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- PDB-9uus: The NuA3 histone acetyltransferase complex bound to acetyl-CoA an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uus
タイトルThe NuA3 histone acetyltransferase complex bound to acetyl-CoA and H3 tail
要素
  • Chromatin modification-related protein EAF6
  • Histone H3
  • Histone acetyltransferase SAS3
  • NuA3 HAT complex component NTO1
  • Protein YNG1
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 14
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / DNA / nucleosome / histone acetylation
機能・相同性
機能・相同性情報


PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / histone H3K36me3 reader activity / Condensation of Prophase Chromosomes ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / histone H3K36me3 reader activity / Condensation of Prophase Chromosomes / : / : / Platelet degranulation / : / SUMOylation of transcription cofactors / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / transcription factor TFIIF complex / mediator complex / Ino80 complex / Oxidative Stress Induced Senescence / histone H3K4me3 reader activity / silent mating-type cassette heterochromatin formation / SWI/SNF complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / NuA4 histone acetyltransferase complex / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / intracellular copper ion homeostasis / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / histone acetyltransferase / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / transcription coregulator activity / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / histone binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / ING family / YEATS / : / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. ...SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / ING family / YEATS / : / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase SAS3 / Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Chromatin modification-related protein EAF6 / Histone H3 / Protein YNG1 / NuA3 HAT complex component NTO1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang, Y.R. / Zhang, H.Q.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Apo HAT complex
著者: Wang, Y.R. / Zhang, H.Q.
履歴
登録2025年5月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Histone H3
A: Histone acetyltransferase SAS3
B: NuA3 HAT complex component NTO1
C: Protein YNG1
E: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
D: Chromatin modification-related protein EAF6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,00612
ポリマ－250,8696
非ポリマー1,1376
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 H

#1: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 2263.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P61830

-
タンパク質 , 5種, 5分子 ABCED

#2: タンパク質 Histone acetyltransferase SAS3 / Something about silencing protein 3


分子量: 97723.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SAS3, YBL052C, YBL0507, YBL0515 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P34218, histone acetyltransferase
#3: タンパク質 NuA3 HAT complex component NTO1


分子量: 85102.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: NTO1, YPR031W / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12311
#4: タンパク質 Protein YNG1 / ING1 homolog 1


分子量: 25391.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: YNG1, YOR064C, YOR29-15 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q08465
#5: タンパク質 Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling ...Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling complex subunit TAF14 / SWI/SNF complex 29 kDa subunit / SWI/SNF complex subunit TAF14 / TBP-associated factor 14 / TBP-associated factor 30 kDa / Transcription factor G 30 kDa subunit / Transcription initiation factor TFIIF 30 kDa subunit


分子量: 27473.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: TAF14, ANC1, CST10, SWP29, TAF30, TFG3, YPL129W / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P35189
#6: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF6 / ESA1-associated factor 6


分子量: 12915.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: EAF6, YJR082C, J1854 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P47128

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非ポリマー , 2種, 6分子

#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HAT complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2, #1, #3-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.17.1_3660モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 176266 / クラス平均像の数: 6 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00511103
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6414973
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.9251437
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441612
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051901

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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