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- PDB-9uul: Crystal structure of the mu2 subunit of the clathrin-adaptor prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uul
タイトルCrystal structure of the mu2 subunit of the clathrin-adaptor protein 2 (AP2) bound to HPV16 E7(residues 22-39; S31E and S32E)
要素
  • AP-2 complex subunit mu
  • Protein E7
キーワードENDOCYTOSIS / mu2 / clathrin-adaptor protein 2 / AP2 / HPV16 / E7 / CR2
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated suppression of host cGAS-STING signal transduction / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / symbiont-mediated perturbation of host transcription / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated suppression of host cGAS-STING signal transduction / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / symbiont-mediated perturbation of host transcription / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / MHC class II antigen presentation / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-cargo adaptor activity / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / cadmium ion binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of actin filament polymerization / viral process / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / intracellular protein transport / receptor internalization / disordered domain specific binding / terminal bouton / synaptic vesicle / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / transmembrane transporter binding / postsynapse / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / DNA-templated transcription / synapse / lipid binding / host cell nucleus / glutamatergic synapse / DNA binding / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit ...Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E7 / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.298 Å
データ登録者Ku, B. / Jung, S.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2023-00278696 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)KGM9952522 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)KGM1322511 韓国
引用ジャーナル: J.Microbiol / : 2025
タイトル: Crystal structures of the mu 2 subunit of clathrin-adaptor protein 2 in complex with peptides derived from human papillomavirus 16 E7.
著者: Jung, S. / Lim, D. / Choi, J.S. / Shin, H.C. / Kim, S.J. / Ku, B.
履歴
登録2025年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit mu
B: Protein E7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4032
ポリマ-34,4032
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.569, 125.569, 74.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit ...AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / Mu2-adaptin / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 32124.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド Protein E7


分子量: 2278.271 Da / 分子数: 1 / Mutation: S31E, S32E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
遺伝子: E7 / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P03129
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 3.5 M ammonium chloride and 100 mM sodium acetate trihydrate (pH 4.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.298→50 Å / Num. obs: 9969 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 3.298→3.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 457

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.298→43.869 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 21.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 988 9.92 %
Rwork0.1935 --
obs0.1967 9960 97.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.298→43.869 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2008 0 0 0 2008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1312774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2861249
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2981-3.47190.29781300.2771190X-RAY DIFFRACTION90
3.4719-3.68930.25171320.23891261X-RAY DIFFRACTION97
3.6893-3.9740.23981430.20761276X-RAY DIFFRACTION98
3.974-4.37360.21911430.17091292X-RAY DIFFRACTION99
4.3736-5.00570.18331430.15521309X-RAY DIFFRACTION99
5.0057-6.30370.2161420.19371316X-RAY DIFFRACTION100
6.3037-43.8690.23171550.19321328X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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