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- PDB-9ut3: The helicase module of the helicase-primase complex from HHV1 bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ut3
タイトルThe helicase module of the helicase-primase complex from HHV1 bound with ssDNA and amenamevir
要素
  • DNA replication helicase
  • Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase
  • synthetic DNA
キーワードREPLICATION / Helicase / Primase / Inhibitor Complex / Herpesvirus
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity ...SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / bidirectional double-stranded viral DNA replication / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / helicase activity / condensed nuclear chromosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein tag activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA replication / hydrolase activity / host cell nucleus / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA replication helicase domain / DNA replication helicase, Herpesvirus / Helicase / DNA primase / Herpesviridae UL52/UL70 DNA primase / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain ...DNA replication helicase domain / DNA replication helicase, Herpesvirus / Helicase / DNA primase / Herpesviridae UL52/UL70 DNA primase / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA replication helicase / DNA primase / Small ubiquitin-related modifier
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Sato, K. / Kise, Y. / Hamada, K. / Nureki, O. / Sengoku, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The helicase-primase complex from HHV1 bound with ssDNA and amenamevir
著者: Sato, K. / Kise, Y. / Hamada, K. / Nureki, O. / Sengoku, T.
履歴
登録2025年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA replication helicase
B: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase
D: synthetic DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,3855
ポリマ－236,8383
非ポリマー5482
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 DNA replication helicase


分子量: 104354.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: HELI, UL5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P10189, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase


分子量: 130398.977 Da / 分子数: 1 / Mutation: R64T/R71E / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SUMOstar
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母), (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15, UL52
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12306, UniProt: P10236, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: DNA鎖 synthetic DNA


分子量: 2084.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-A1BXD / Amenamevir


分子量: 482.552 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H26N4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Helicase-primase complex from human herpesvirus 1COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2helicaseCOMPLEX#11RECOMBINANT
3primaseCOMPLEX#21RECOMBINANT
4ssDNACOMPLEX#31SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)10298
33Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)559292
12Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)10298
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 49.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 467989 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 142.26 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002610612
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.537114431
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391633
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00341846
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.48591555

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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