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- PDB-9uk3: Crystal structure of WDR5 in complex with peptide Ac-MRTEPRPPAP-NH2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uk3
タイトルCrystal structure of WDR5 in complex with peptide Ac-MRTEPRPPAP-NH2
要素
  • SCRIB overlapping open reading frame protein
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードNUCLEAR PROTEIN / WD repeat / WIN site / MLL complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis ...histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / negative regulation of translational initiation / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / skeletal system development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RMTs methylate histone arginines / mitotic spindle / HATs acetylate histones / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
WDR5 beta-propeller domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SCRIB overlapping open reading frame protein / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Min, J.-R. / Zhang, M. / Chen, M.-X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other government 中国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Therapeutic targeting of WDR5-MLL1 by EMBOW-derived peptides suppresses leukemia progression.
著者: Zhang, M. / Chen, M. / Li, P. / Min, J.
履歴
登録2025年4月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: SCRIB overlapping open reading frame protein
A: WD repeat-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5682
ポリマ－35,5682
非ポリマー00
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.072, 80.972, 84.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-662-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド SCRIB overlapping open reading frame protein / oSCRIB


分子量: 1177.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0HLS1
#2: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34390.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.76 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→58.48 Å / Num. obs: 31858 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 9.7 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.69→1.79 Å / Num. unique obs: 4615 / CC1/2: 0.948

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.69→58.48 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 20.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1995 1621 5.1 %
Rwork0.1683 --
obs0.1699 31809 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→58.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2385 0 0 325 2710
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072521
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9813425
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.735334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.69-1.740.3441310.27832480X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.80.29441270.24792511X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.870.23751080.21422516X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.940.2411430.18952490X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.030.22451440.18192486X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.140.21091440.18442521X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.270.21931320.17452523X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.440.23121250.1772520X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.690.23291260.18412560X-RAY DIFFRACTION100
2.69-3.080.20181430.1732534X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.860.16731380.14972355X-RAY DIFFRACTION92
3.89-58.480.16461600.13872692X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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