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- PDB-9uj2: 14-3-3 zeta chimera with the S202R peptide of SARS-CoV-2 N (resid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uj2
タイトル14-3-3 zeta chimera with the S202R peptide of SARS-CoV-2 N (residues 200-213)
要素(14-3-3 protein zeta/delta,Peptide from Nucleoprotein) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphopeptide / coronavirus / chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


: / synaptic target recognition / Golgi reassembly / response to host immune response / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / viral RNA genome packaging / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / negative regulation of interferon-beta production ...: / synaptic target recognition / Golgi reassembly / response to host immune response / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / viral RNA genome packaging / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / negative regulation of interferon-beta production / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / poly(U) RNA binding / Maturation of nucleoprotein / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / intracellular membraneless organelle / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / MHC class I protein binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / RHO GTPases activate PKNs / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein sequestering activity / lung development / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / VEGFR2 mediated vascular permeability / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / molecular condensate scaffold activity / Negative regulation of NOTCH4 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / MHC class I protein complex / regulation of protein stability / RNA stem-loop binding / Interleukin-1 signaling / Interferon alpha/beta signaling / viral capsid / intracellular protein localization / melanosome / PIP3 activates AKT signaling / viral nucleocapsid / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / angiogenesis / protein phosphatase binding / blood microparticle / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / vesicle / host extracellular space / host cell Golgi apparatus / DNA-binding transcription factor binding / Induction of Cell-Cell Fusion / transmembrane transporter binding / Attachment and Entry / protein phosphorylation / host cell perinuclear region of cytoplasm / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleocapsid protein, betacoronavirus / Nucleocapsid protein, coronavirus / Nucleocapsid protein, C-terminal / Nucleocapsid protein, N-terminal / Nucleocapsid (N) protein, C-terminal domain, coronavirus / Nucleocapsid (N) protein, N-terminal domain, coronavirus / Coronavirus nucleocapsid / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein N-terminal (NTD) domain profile. / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein C-terminal (CTD) domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. ...Nucleocapsid protein, betacoronavirus / Nucleocapsid protein, coronavirus / Nucleocapsid protein, C-terminal / Nucleocapsid protein, N-terminal / Nucleocapsid (N) protein, C-terminal domain, coronavirus / Nucleocapsid (N) protein, N-terminal domain, coronavirus / Coronavirus nucleocapsid / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein N-terminal (NTD) domain profile. / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein C-terminal (CTD) domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Nucleoprotein / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Boyko, K.M. / Matyuta, I.O. / Minyaev, M.E. / Perfilova, K.V. / Sluchanko, N.N.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2025
タイトル: High-resolution structure reveals enhanced 14-3-3 binding by a mutant SARS-CoV-2 nucleoprotein variant with improved replicative fitness.
著者: Perfilova, K.V. / Matyuta, I.O. / Minyaev, M.E. / Boyko, K.M. / Cooley, R.B. / Sluchanko, N.N.
履歴
登録2025年4月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 14-3-3 protein zeta/delta,Peptide from Nucleoprotein
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Peptide from Nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,47925
ポリマ－55,7432
非ポリマー1,73623
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5850 Å2
ΔGint36 kcal/mol
Surface area22800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.555, 84.452, 139.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,Peptide from Nucleoprotein / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / N / Nucleocapsid protein / NC / Protein N


分子量: 27855.271 Da / 分子数: 1 / 変異: S202R,S58A,E73A,K74A,K75A,K157A,K158A,E159A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104, UniProt: P0DTC9
#2: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,Peptide from Nucleoprotein / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / N / Nucleocapsid protein / NC / Protein N


分子量: 27887.336 Da / 分子数: 1 / 変異: S202R,S58A,E73A,K74A,K75A,K157A,K158A,E159A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104, UniProt: P0DTC9
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.71 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.8M Ammonium sulfate, 0.1M BIS-TRIS pH 6.5, 2% v/v Polyethylene glycol monomethyl ether 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→21.76 Å / Num. obs: 67049 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 676288
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.857 / Num. measured all: 23631 / Num. unique obs: 3849 / CC1/2: 0.725 / Rpim(I) all: 0.367 / Rrim(I) all: 0.935 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
CrysalisProデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→21.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 6.073 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23302 3233 4.8 %RANDOM
Rwork0.19484 ---
obs0.19667 63642 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.992 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2--2.17 Å2-0 Å2
3----1.41 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→21.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3781 0 117 437 4335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0124054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0163911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0791.8465428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9521.7679028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9685513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.672529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.77510735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2589
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02914
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4371.2761989
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4361.2771990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1622.292499
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1622.2912500
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4371.5772065
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4371.5772066
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6962.7242922
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.88215.284707
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.76614.074566
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 226 -
Rwork0.295 4530 -
obs--97.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.80490.3740.63511.33870.30312.1028-0.06080.1020.2416-0.02860.0212-0.0799-0.087-0.05320.03970.01160.01930.01130.06410.06130.0857-25.1365.5-8.693
20.8335-0.3770.29311.8207-0.36761.8751-0.01550.0070.10490.14560.01170.0156-0.00480.01750.00380.02040.0119-0.00980.0653-0.03670.0447-3.999-4.37920.565
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B2 - 246
2X-RAY DIFFRACTION1B301 - 308
3X-RAY DIFFRACTION2A2 - 246
4X-RAY DIFFRACTION2A301 - 315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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