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- PDB-9uin: Human thioredoxin reductase 1 (SeCys 498 Cys) with Cu(I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uin
タイトルHuman thioredoxin reductase 1 (SeCys 498 Cys) with Cu(I)
要素Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Uptake and function of diphtheria toxin ...Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Uptake and function of diphtheria toxin / mesoderm formation / FAD binding / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / PPARA activates gene expression / fibrillar center / cell population proliferation / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-TXP / Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者wang, J.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
National Fund for Scientific Research2022YFC3400600 ベルギー
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the human thioredoxin reductase 1 (SeCys 498 Cys) with Cu(I)
著者: Wang, J.
履歴
登録2025年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
A: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,98812
ポリマ－109,5412
非ポリマー3,44710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic / TR / Gene associated with retinoic and interferon-induced mortality 12 protein / GRIM-12 / Gene ...TR / Gene associated with retinoic and interferon-induced mortality 12 protein / GRIM-12 / Gene associated with retinoic and IFN-induced mortality 12 protein / KM-102-derived reductase-like factor / Peroxidase TXNRD1 / Thioredoxin reductase TR1


分子量: 54770.512 Da / 分子数: 2 / 変異: SEC498C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXNRD1, GRIM12, KDRF / 発現宿主: Homo (哺乳類)
参照: UniProt: Q16881, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH), NADPH peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-TXP / 1,4,5,6-TETRAHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 747.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H32N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: enzyme / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo (哺乳類)
由来(組換発現)生物種: Homo (哺乳類)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.17.1_3660モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 63765 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0113925
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.815335
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d21.466537
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.055595
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005669

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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