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万見
- PDB-9ugq: Cryo-EM structure of ClassIII Salivaricin modification enzyme Sal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ugq
タイトルCryo-EM structure of ClassIII Salivaricin modification enzyme SalKC in the presence of SalA
要素
  • SalA
  • SalKC
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Lanthibiotic / RiPPs / LanKC / CryoEM / Antimicrobial peptides
機能・相同性PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
機能・相同性情報
生物種Streptococcus salivarius (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Li, Y. / Luo, M. / Shao, K. / Li, Y.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Structural Basis of Substrate Recognition and Nucleotide Specificity in the Class III-b LanKC Enzyme SalKC.
著者: Yifan Li / Kai Shao / Yicong Li / Bee Koon Gan / Min Luo /
要旨: Lanthipeptides are ribosomally synthesized and post-translationally modified peptides (RiPPs) with potent antimicrobial functions. Their biosynthesis is carried out by dedicated biosynthetic enzymes, ...Lanthipeptides are ribosomally synthesized and post-translationally modified peptides (RiPPs) with potent antimicrobial functions. Their biosynthesis is carried out by dedicated biosynthetic enzymes, including the recently described Class III-b LanKC enzymes, which represent a newly defined subclass of trifunctional synthetases. Here, we report the high-resolution cryo-EM structure and biochemical characterization of SalKC from , which catalyzes the maturation of the antimicrobial peptide salivaricin. SalKC adopts a conserved dimeric architecture stabilized by a His36 hotspot, mirroring that of the previously characterized PneKC. Cryo-EM structure resolved to sub-3.0 Å revealed the side chains of the bound leader peptide in atomic detail, allowing clear visualization of a conserved recognition motif and offering new structural insight into peptide engagement. Biochemical assays showed that SalKC prefers ATP over GTP, contrasting with the GTP-preferring PneKC. Structural comparison identified a single amino acid switch: Lys303 in SalKC versus His300 in PneKC, as the key determinant of this specificity. Mutation of Lys303 to histidine reverses nucleotide preference, confirming its functional role. Together, these findings revealed conserved principles and specialized adaptations within Class III-b LanKC enzymes and provided a molecular framework for understanding their substrate and cofactor selectivity.
履歴
登録2025年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SalKC
B: SalKC
E: SalA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,2647
ポリマ－202,1693
非ポリマー1,0954
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 SalKC


分子量: 100188.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus salivarius (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド SalA


分子量: 1792.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus salivarius (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification SalKC with AGS and SalA bound to one protomer.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Streptococcus salivarius (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMTris(HOCH2)3CNH21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
画像処理
IDImage recording-ID
11
21
CTF補正
IDEM image processing-IDタイプ
11PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
22PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択
IDImage processing-ID選択した粒子像数
112440874
22
3次元再構成
ID解像度 (Å)解像度の算出法粒子像の数Image processing-IDEntry-ID対称性のタイプ
12.96FSC 0.143 CUT-OFF49304719UGQPOINT
22.96FSC 0.143 CUT-OFF49304719UGQPOINT
32.96FSC 0.143 CUT-OFF49304719UGQPOINT
42.96FSC 0.143 CUT-OFF49304719UGQPOINT
52.96FSC 0.143 CUT-OFF49304729UGQPOINT
62.96FSC 0.143 CUT-OFF49304729UGQPOINT
72.96FSC 0.143 CUT-OFF49304729UGQPOINT
82.96FSC 0.143 CUT-OFF49304729UGQPOINT
精密化最高解像度: 2.96 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413968
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.86618945
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.7484982
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512100
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062380

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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