[日本語] English
万見
- PDB-9u4l: Fibril structure of human alphaA-crystallin with pathogenic mutat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9u4l
タイトルFibril structure of human alphaA-crystallin with pathogenic mutation R116C
要素Alpha-crystallin A chain
キーワードPROTEIN FIBRIL / crystallin / amyloid / cryo-EM / cataract
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of intracellular transport / embryonic camera-type eye morphogenesis / apoptotic process involved in morphogenesis / lens fiber cell morphogenesis / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / response to UV-A / microtubule-based process / visual perception ...negative regulation of intracellular transport / embryonic camera-type eye morphogenesis / apoptotic process involved in morphogenesis / lens fiber cell morphogenesis / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / response to UV-A / microtubule-based process / visual perception / actin filament organization / mitochondrion organization / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / positive regulation of cell growth / response to hypoxia / protein stabilization / negative regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-crystallin A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Cao, Q. / Song, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of amyloid fibrils formed by full-length human αA-crystallin with pathogenic mutation R116C.
著者: Meinai Song / Jianting Han / Qin Cao /
要旨: The aggregation of crystallin proteins in human lens is the primary cause of cataracts, a disease that leads to blindness of tens of millions of people worldwide. Understanding the molecular ...The aggregation of crystallin proteins in human lens is the primary cause of cataracts, a disease that leads to blindness of tens of millions of people worldwide. Understanding the molecular architectures of these aggregated crystallin proteins can facilitate the development of therapeutic drugs to treat cataract without surgery. In this study, we prepared two types of crystallin fibrils, thick and thin, using recombinant human αA-crystallin harboring the disease-associated R116C mutation under neutral and acidic conditions, respectively. The structure of the thin fibrils was determined via cryo-EM at a resolution of 3.7 Å, whereas the thick fibrils appeared unsuitable for cryo-EM structure determination. Structure analysis suggests that the thin fibrils adopt a three-layered structure stabilized by extensive steric zipper interactions. The observation of aspartate and glutamate ladders stacking along the fibril axis is consistent with the preference for an acidic environment of the thin fibrils. Disease mutations on Arg49 and Arg54 appear to facilitate the fibril structure, suggesting the potential disease relevance of these fibrils. Taken together, our study provides the first near-atomic resolution structure of aggregated crystallin and may facilitate the future studies on the mechanism and therapeutic of cataracts.
履歴
登録2025年3月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: Alpha-crystallin A chain
A: Alpha-crystallin A chain
B: Alpha-crystallin A chain
C: Alpha-crystallin A chain
E: Alpha-crystallin A chain
F: Alpha-crystallin A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,2946
ポリマ－119,2946
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Alpha-crystallin A chain / Heat shock protein beta-4 / HspB4 / Heat shock protein family B member 4


分子量: 19882.264 Da / 分子数: 6 / 変異: R116C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRYAA, CRYA1, HSPB4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02489
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Amyloid fibrils formed by alpha A crystallin R116C / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topazv0.2.5粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.79 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.78 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 3237381
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58325 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0033552
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4454794
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.446456
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042522
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004612

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る