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- PDB-9u3n: Crystal structure of FGFR2 kinase domain gatekeeper mutant V564F ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9u3n
タイトルCrystal structure of FGFR2 kinase domain gatekeeper mutant V564F in complex with compound LC-F2-01
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / FGFR2
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / membranous septum morphogenesis / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / pyramidal neuron development / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / digestive tract development / skeletal system morphogenesis / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / inner ear morphogenesis / organ growth / hair follicle morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of osteoblast differentiation / PI-3K cascade:FGFR2 / prostate epithelial cord elongation / lung alveolus development / midbrain development / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of cell division / excitatory synapse / PI3K Cascade / positive regulation of Wnt signaling pathway / cell fate commitment / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of keratinocyte proliferation / embryonic organ development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC-mediated cascade:FGFR2 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to retinoic acid / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / axonogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / post-embryonic development / animal organ morphogenesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / lung development / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Chen, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82422068 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of FGFR2 kinase domain gatekeeper mutant V564F in complex with compound LC-F2-1
著者: Chen, L.
履歴
登録2025年3月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2354
ポリマ－71,3382
非ポリマー8972
水00
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1182
ポリマ－35,6691
非ポリマー4481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1182
ポリマ－35,6691
非ポリマー4481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.069, 88.713, 127.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / K-sam / KGFR / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 35669.121 Da / 分子数: 2 / 変異: V564F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1ENT / ~{N}-[4-[4-azanyl-7-methyl-5-[2-(3-methylimidazo[4,5-b]pyridin-6-yl)ethynyl]pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-6-yl]phenyl]prop-2-enamide


分子量: 448.479 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H20N8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Sodium formate, 20% PEG3,3500+16% Glutaric acid, 0.16% Mellitic acid, 0.16% Oxalic acid, 0.16% Pimelic acid, 0.16% Sebacic acid,0.16% trans-Cinnamic acid, 0.02 M HEPES Na pH6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→47.67 Å / Num. obs: 10510 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.981 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3.25→3.51 Å / Num. unique obs: 2191 / CC1/2: 0.63

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.25→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.788 / SU B: 60.042 / SU ML: 0.896 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.787 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3419 560 5.343 %
Rwork0.2793 9921 -
all0.283 --
obs-10481 88.943 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 87.518 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.436 Å20 Å2-0 Å2
2--4.794 Å2-0 Å2
3---1.641 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4372 0 68 0 4440
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0124542
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8691.8496133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.3371.77710053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3145542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg13.84534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_2_deg0.12552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.80710826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg0.241102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg7.81210199
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0420.2658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02989
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21093
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1990.24464
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0760.22111
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0230.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2360.28
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.4030.22
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0730.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7448.7682186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7448.7682186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.12315.7652722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.12315.7652723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4578.8532356
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4568.8552357
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.67716.2953411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.67716.2953412
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.58481.5435227
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.58381.5445228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.25-3.3340.379360.388745X-RAY DIFFRACTION92.2078
3.334-3.4250.452410.372708X-RAY DIFFRACTION89.8082
3.425-3.5240.445450.356700X-RAY DIFFRACTION91.9753
3.524-3.6320.346300.358672X-RAY DIFFRACTION90.5806
3.632-3.750.328300.31667X-RAY DIFFRACTION90.285
3.75-3.8810.329460.297611X-RAY DIFFRACTION89.5095
3.881-4.0260.388400.297589X-RAY DIFFRACTION89.6011
4.026-4.190.387350.262596X-RAY DIFFRACTION88.9986
4.19-4.3740.391330.258536X-RAY DIFFRACTION88.4914
4.374-4.5860.275270.249533X-RAY DIFFRACTION88.3281
4.586-4.8310.248340.238501X-RAY DIFFRACTION88.7231
4.831-5.1210.314230.264492X-RAY DIFFRACTION88.7931
5.121-5.470.421260.285453X-RAY DIFFRACTION87.5686
5.47-5.9020.26230.291422X-RAY DIFFRACTION87.4263
5.902-6.4560.386270.246399X-RAY DIFFRACTION88.3817
6.456-7.2010.318160.231351X-RAY DIFFRACTION86.3529
7.201-8.2840.218160.234312X-RAY DIFFRACTION85.8639
8.284-10.070.279130.219275X-RAY DIFFRACTION85.4599
10.07-13.9340.36130.218220X-RAY DIFFRACTION85.0365
13.934-47.670.34860.358139X-RAY DIFFRACTION81.0056

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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