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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9t6j | |||||||||
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| Title | Complement C5 re-refined | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / complement / proteolytic activation / membrane attack complex / anaphylatoxin | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationTerminal pathway of complement / membrane attack complex / negative regulation of macrophage chemotaxis / Activation of C3 and C5 / complement activation, GZMK pathway / other organism cell membrane / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / negative regulation of macrophage chemotaxis / Activation of C3 and C5 / complement activation, GZMK pathway / other organism cell membrane / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production / Regulation of Complement cascade / Peptide ligand-binding receptors / chemotaxis / killing of cells of another organism / G alpha (i) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / : / extracellular exosome / extracellular region Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.11 Å | |||||||||
Authors | Andersen, G.R. | |||||||||
| Funding support | Denmark, 1items
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Citation | Journal: Nat Immunol / Year: 2008Title: Structure of and influence of a tick complement inhibitor on human complement component 5. Authors: Fredslund, F. / Laursen, N.S. / Roversi, P. / Jenner, L. / Oliveira, C.L. / Pedersen, J.S. / Nunn, M.A. / Lea, S.M. / Discipio, R. / Sottrup-Jensen, L. / Andersen, G.R. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9t6j.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9t6j.ent.gz | 1 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9t6j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t6/9t6j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t6/9t6j | HTTPS FTP |
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-Related structure data
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: ens_1
NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.499589841867, -0.866261958326, -0.000457668314059), (-0.866262078653, 0.499589791017, 0.000227594693305), (3.14897926491E-5, 0.000510164701908, -0.99999986937)Vector: ...NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.499589841867, -0.866261958326, -0.000457668314059), Vector: |
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Components
| #1: Protein | Mass: 73361.453 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: C5 is a two chain molecule, here deposited as one chain. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C5, CPAMD4 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01031#2: Protein | Mass: 112635.008 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: C5 is a two chain molecule, here deposited as one chain. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C5, CPAMD4 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01031#3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / | #5: Chemical | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.88 Å3/Da / Density % sol: 68.3 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.8 / Details: 100 mM NaCl, MES pH 6.8 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I711 / Wavelength: 0.989 Å |
| Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 20, 1998 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.989 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.1→30 Å / Num. obs: 98600 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 1.36 % / Biso Wilson estimate: 94.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 13.5 |
| Reflection shell | Resolution: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 8671 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.11→29.29 Å / SU ML: 0.4724 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 32.0485 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 135.46 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.11→29.29 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS | Type: Torsion NCS / Rms dev position: 0.684880120321 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Denmark, 1items
Citation
PDBj












