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- PDB-9t29: Jumonji domain-containing protein 2D with crystallization epitope... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9t29
タイトルJumonji domain-containing protein 2D with crystallization epitope mutation Q41R
要素Lysine-specific demethylase 4D
キーワードOXIDOREDUCTASE / Substrate Complex / GDP-L-Fucose / L-Fucose
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromatin binding / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 demethylase activity / regulation of protein phosphorylation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / cellular response to ionizing radiation / HDMs demethylate histones ...positive regulation of chromatin binding / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 demethylase activity / regulation of protein phosphorylation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / cellular response to ionizing radiation / HDMs demethylate histones / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / site of double-strand break / regulation of gene expression / blood microparticle / damaged DNA binding / chromatin remodeling / inflammatory response / chromatin / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 4D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.013 Å
データ登録者Fairhead, M. / Strain-Damerell, C. / Ye, M. / Mackinnon, S.R. / Pinkas, D. / MacLean, E.M. / Koekemoer, L. / Damerell, D. / Krojer, T. / Arrowsmith, C.H. ...Fairhead, M. / Strain-Damerell, C. / Ye, M. / Mackinnon, S.R. / Pinkas, D. / MacLean, E.M. / Koekemoer, L. / Damerell, D. / Krojer, T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W. / Burgess-Brown, N. / Marsden, B. / von Delft, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
The Structural Genomics Consortium (SGC) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A fast, parallel method for efficiently exploring crystallization behaviour of large numbers of protein variants
著者: Fairhead, M. / Strain-Damerell, C. / Ye, M. / Mackinnon, S.R. / Pinkas, D. / MacLean, E.M. / Koekemoer, L. / Damerell, D. / Krojer, T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W. ...著者: Fairhead, M. / Strain-Damerell, C. / Ye, M. / Mackinnon, S.R. / Pinkas, D. / MacLean, E.M. / Koekemoer, L. / Damerell, D. / Krojer, T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W. / Burgess-Brown, N. / Marsden, B. / von Delft, F.
履歴
登録2025年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7323
ポリマ－39,6081
非ポリマー1242
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.167, 73.167, 134.44
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4D / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3D / Jumonji domain-containing protein 2D / ...JmjC domain-containing histone demethylation protein 3D / Jumonji domain-containing protein 2D / [histone H3]-trimethyl-L-lysine(9) demethylase 4D


分子量: 39607.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4D, JHDM3D, JMJD2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6B0I6, [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Hampton Index H08 0.1M magnesium formate 15% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→44.81 Å / Num. obs: 27244 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.7 % / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.791 / Num. unique obs: 1986

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.013→57.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU R Cruickshank DPI: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Blow DPI: 0.156 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.157
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 1387 -RANDOM
Rwork0.2251 ---
obs0.2263 28289 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8101 Å20 Å20 Å2
2--1.8101 Å20 Å2
3----3.6203 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.013→57.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2665 0 2 92 2759
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082746HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.913726HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d920SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes468HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2746HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion344SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2312SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.89
LS精密化 シェル解像度: 2.013→2.03 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4016 20 -
Rwork0.2804 --
obs--100 %
精密化 TLSOrigin x: 26.6778 Å / Origin y: 28.8028 Å / Origin z: 110.5142 Å
111213212223313233
T-0.0464 Å2-0.0818 Å20.0193 Å2-0.0225 Å20.0127 Å2---0.0106 Å2
L1.7177 °2-0.1745 °2-0.7892 °2-0.4481 °20.02 °2--0.6193 °2
S-0.1294 Å °0.0866 Å °0.036 Å °0.0866 Å °-0.0185 Å °-0.0658 Å °0.036 Å °-0.0658 Å °0.1479 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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