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- PDB-9s70: Crystal structure of RXR alpha LBD bound to a partial agonist 21 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9s70
タイトルCrystal structure of RXR alpha LBD bound to a partial agonist 21 and a coactivator fragment SRC1
要素
  • Nuclear receptor coactivator 1
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / Partial Agonist / Nuclear Receptor / RXRa / Drug / Transcription Factor / Ligand Binding Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose ...retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / TGFBR3 expression / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / male mating behavior / hypothalamus development / LBD domain binding / nuclear steroid receptor activity / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / progesterone receptor signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / response to retinoic acid / positive regulation of bone mineralization / estrous cycle / nuclear retinoid X receptor binding / histone acetyltransferase activity / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / histone acetyltransferase / retinoic acid receptor signaling pathway / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / lactation / : / positive regulation of adipose tissue development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / positive regulation of neuron differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to progesterone / cerebellum development / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / hippocampus development / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / male gonad development / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear receptor activity / Transcriptional regulation of granulopoiesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / response to estradiol / nervous system development / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / transcription coactivator activity / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Morozov, V. / Merk, D. / Lewandowski, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of RXR alpha LBD bound to a partial agonist 21 and a coactivator fragment SRC1
著者: Morozov, V. / Merk, D. / Lewandowski, M.
履歴
登録2025年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1383
ポリマ－28,7852
非ポリマー3521
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9980 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.962, 76.962, 80.685
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-636-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 26353.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RXRA, NR2B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19793
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 1 / NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal ...NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1


分子量: 2431.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-A1JL7 / 3-[[4-cyclobutyl-6-(3,4-dihydro-2~{H}-quinolin-1-yl)pyrimidin-2-yl]amino]propanoic acid


分子量: 352.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG2000, 0.1M Mes pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→34.73 Å / Num. obs: 20595 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 29.33 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.05522 / Rrim(I) all: 0.1751 / Net I/σ(I): 9.67
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.8656 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique obs: 2882 / CC1/2: 0.811 / CC star: 0.946 / Rpim(I) all: 0.2831 / Rrim(I) all: 0.9114 / % possible all: 99.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→34.73 Å / SU ML: 0.2331 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.6712
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2207 1030 5 %
Rwork0.1878 19564 -
obs0.1895 20594 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→34.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1721 0 26 58 1805
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01621783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26382409
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0806276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0118303
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5041668
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.050.29361440.21582738X-RAY DIFFRACTION99.62
2.05-2.180.23731450.18752762X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.350.22871450.17052755X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.590.22971470.18062778X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.960.23951460.19282793X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.730.21151490.19832812X-RAY DIFFRACTION100
3.73-34.730.19631540.18082926X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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