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- PDB-9rzf: Structure of in-vivo formed alpha-synuclein fibrils purified from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rzf
タイトルStructure of in-vivo formed alpha-synuclein fibrils purified from a M83+/- mouse brain injected with recombinant 1B fibrils
要素Alpha-synuclein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Alpha-synuclein / Prion-like / Fibril / Paired helical filament
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR-mediated signaling / regulation of neurotransmitter secretion / platelet alpha granule membrane / membrane organization / synaptic transmission, dopaminergic / neurotransmitter secretion / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake ...PKR-mediated signaling / regulation of neurotransmitter secretion / platelet alpha granule membrane / membrane organization / synaptic transmission, dopaminergic / neurotransmitter secretion / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / arachidonate binding / SNARE complex assembly / regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / response to iron(II) ion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / regulation of locomotion / negative regulation of dopamine metabolic process / regulation of macrophage activation / synaptic vesicle priming / transporter regulator activity / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / dopamine metabolic process / cuprous ion binding / protein complex oligomerization / nuclear outer membrane / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / alpha-tubulin binding / positive regulation of synaptic transmission / beta-tubulin binding / phospholipase binding / behavioral response to cocaine / cellular response to copper ion / phospholipid metabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / inclusion body / axon terminus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / phosphoprotein binding / protein tetramerization / fatty acid metabolic process / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / protein destabilization / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / positive regulation of inflammatory response / synaptic vesicle membrane / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cellular response to oxidative stress / cell cortex / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / chemical synaptic transmission / histone binding / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / oxidoreductase activity / postsynapse
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者van den Heuvel, L. / Burger, D. / Kashyrina, M. / de La Seigliere, H. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. ...van den Heuvel, L. / Burger, D. / Kashyrina, M. / de La Seigliere, H. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. / Arotcarena, M. / Retailleau, A. / Bezard, E. / Canron, M. / Meissner, W.G. / Loquet, A. / Bousset, L. / Poujol, C. / Nilsson, K.P.R. / Laferriere, F. / Baron, T. / Lofrumento, D.D. / De Giorgi, F. / Stahlberg, H. / Ichas, F.
資金援助 スイス, フランス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationIC00I0L-231578 スイス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-24-CE93-0003 フランス
引用ジャーナル: To Be Published / 年: 2024
タイトル: Synthetic alpha-synuclein fibrils replicate in mice causing MSA neuropathology
著者: Burger, D. / Kashyrina, M. / van den Heuvel, L. / de La Seigliere, H. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. / Arotcarena, M. / Retailleau, A. ...著者: Burger, D. / Kashyrina, M. / van den Heuvel, L. / de La Seigliere, H. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. / Arotcarena, M. / Retailleau, A. / Bezard, E. / Canron, M. / Meissner, W.G. / Loquet, A. / Bousset, L. / Poujol, C. / Nilsson, K.P.R. / Laferriere, F. / Baron, T. / Lofrumento, D.D. / De Giorgi, F. / Stahlberg, H. / Ichas, F.
履歴
登録2025年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-synuclein
B: Alpha-synuclein
C: Alpha-synuclein
D: Alpha-synuclein
E: Alpha-synuclein
F: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2276
ポリマ－36,2276
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 6037.906 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: A53T / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: Brain / 株: Hemizygous A53T alpha-synuclein transgenic line M83 / 参照: UniProt: O55042
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Alpha-synuclein fibril purified from the brain of a 1B-injected M83+/- mouse
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 14 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Hemizygous A53T alpha-synuclein transgenic line M83 / 器官: Brain
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, pH7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
250 mMTris-HClTris-HCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sarkosyl-insoluble fraction
試料支持詳細: The grids were not glow-discharged / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.04 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 42812
詳細: Images were collected in movie-mode with a total of 936 frames per movie.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION4.0.0粒子像選択Used for manual picking and helical reconstruction
2cryoSPARC4.7.0粒子像選択Used for selection of micrographs
3EPU画像取得
5CTFFIND4.1CTF補正
8Coot0.9.8.96モデルフィッティング
9UCSF ChimeraX1.6モデルフィッティング
14RELION4.0.0３次元再構成
15PHENIX1.21.2モデル精密化
画像処理詳細: A total of 40 movies was selected for manual picking
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.55 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 3556
詳細: Particles selected by manual picking of fibril start and end points
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1913 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: A rigid-body fit was done using ChimeraX and a subsequent jiggle fit and all-atom refinement was done in Coot.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 9EUU / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 9EUU

9euu

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-IDChain-ID
1AA
2BB
精密化最高解像度: 3.8 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0044350
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7665890
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.866630
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.054790
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004720

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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