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- PDB-9rem: Crystal Structure of the Protein-Kinase A catalytic subunit from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rem
タイトルCrystal Structure of the Protein-Kinase A catalytic subunit from Cricetulus griseus in complex with F294
要素cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / serine-threonine kinase / small molecules / ligand binding / fragment-based drug discovery
機能・相同性
機能・相同性情報


cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation ...cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / plasma membrane raft / axoneme / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / acrosomal vesicle / protein export from nucleus / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Sandner, A. / Mueller, J.M. / Wolter, M. / Glinca, S. / Klebe, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2025
タイトル: Natural Product-like Fragments Unlock Novel Chemotypes for a Kinase Target Exploring Options beyond the Flatland
著者: Santura, A. / Muller, J. / Wolter, M. / Tutzschky, I.C. / Ruf, M. / Metz, A. / Sandner, A. / Merkl, S. / Klebe, G. / Glinca, S. / Czodrowski, P.
履歴
登録2025年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8668
ポリマ－41,1141
非ポリマー7527
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area15980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.296, 71.873, 98.302
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 41113.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
遺伝子: PRKACA
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P25321, cAMP-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1JEL / 4-[2-[[(3~{R})-3-oxidanylpyrrolidin-1-yl]methyl]-1,3-thiazol-4-yl]piperidin-4-ol


分子量: 283.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H21N3O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Mes/Bis-Tris, 75 mM lithium chloride, 1 mM DTT, 0.1 mM sodium EDTA, 0.25 mM Mega 8, 23% v/v methanol/water in reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→46.17 Å / Num. obs: 69204 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 18.66 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.43→1.45 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 1.014 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3403 / CC1/2: 0.647 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.43→23.28 Å / SU ML: 0.1871 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.6105
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1727 3533 5.11 %
Rwork0.1574 65576 -
obs0.1582 69109 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43→23.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2763 0 43 292 3098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01693066
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32044182
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2142438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0114543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.65331120
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.43-1.450.44981450.44672589X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.470.35451250.36832598X-RAY DIFFRACTION99.96
1.47-1.490.34281280.28512597X-RAY DIFFRACTION99.89
1.49-1.520.23161530.23222568X-RAY DIFFRACTION99.89
1.52-1.540.18791350.18212650X-RAY DIFFRACTION99.86
1.54-1.570.15891490.15252550X-RAY DIFFRACTION99.96
1.57-1.60.16691510.14252595X-RAY DIFFRACTION99.82
1.6-1.630.15761620.13932550X-RAY DIFFRACTION99.89
1.63-1.660.17761240.13722594X-RAY DIFFRACTION99.85
1.66-1.70.16751110.15022649X-RAY DIFFRACTION99.93
1.7-1.730.18351360.15492606X-RAY DIFFRACTION99.96
1.73-1.780.20111330.1752588X-RAY DIFFRACTION99.67
1.78-1.830.18451340.16122615X-RAY DIFFRACTION99.85
1.83-1.880.17681390.14092613X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.940.17131310.13392635X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.010.13631510.13382603X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.090.17451580.13642603X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.190.15011510.14382631X-RAY DIFFRACTION99.96
2.19-2.30.14711600.14072589X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.440.15631560.14252619X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.630.16371460.15332656X-RAY DIFFRACTION99.93
2.63-2.90.16681390.16392654X-RAY DIFFRACTION99.82
2.9-3.320.18921340.16812677X-RAY DIFFRACTION99.65
3.32-4.170.16641370.1442711X-RAY DIFFRACTION100
4.17-23.280.17161450.16072836X-RAY DIFFRACTION99.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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