[日本語] English
万見
- PDB-9rde: Crystal structure of the B. licheniformis bacitacin sythetase 3 c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rde
タイトルCrystal structure of the B. licheniformis bacitacin sythetase 3 cis-E-COM-C domains
要素Bacitracin synthase 3
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / nonribosomal peptide synthetase / NRPS / COM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate racemase activity / aspartate racemase / phenylalanine racemase (ATP-hydrolysing) / phenylalanine racemase (ATP-hydrolyzing) activity / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process ...aspartate racemase activity / aspartate racemase / phenylalanine racemase (ATP-hydrolysing) / phenylalanine racemase (ATP-hydrolyzing) activity / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process / hydrolase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Non-ribosomal peptide synthase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Non-ribosomal peptide synthase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacitracin synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Rasche, R. / Diecker, J. / Rueschenbaum, J. / Mootz, H.D. / Kuemmel, D.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 211/907-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)MO1073/6-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)MO1073/8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2025
タイトル: Structural Basis for a Scaffolding Role of the COM Domain in Nonribosomal Peptide Synthetases.
著者: Diecker, J. / Hermanns, B. / Ruschenbaum, J. / Rasche, R. / Dorner, W. / Schroder, A. / Kummel, D. / Mootz, H.D.
履歴
登録2025年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22025年9月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bacitracin synthase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4551
ポリマ－107,4551
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area40390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.749, 147.749, 66.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Bacitracin synthase 3 / BA3


分子量: 107455.180 Da / 分子数: 1 / 変異: V4740L / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal linker and 6xHis tag (GSRSHHHHHH) cloned amino acids 4613-5526
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
遺伝子: bacC / プラスミド: pAF24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O68008, aspartate racemase, phenylalanine racemase (ATP-hydrolysing)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.8 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: Molecular Dimensions MORPHEUS optimized 0.09 M halogens mix 0.1 M buffer mix 3 pH 8.7 36% precipitant mix 4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.979507 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979507 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→49.42 Å / Num. obs: 42422 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.04 % / Biso Wilson estimate: 129.44 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rpim(I) all: 0.0471 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 9.55
反射 シェル解像度: 3.29→3.48 Å / 冗長度: 6.61 % / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / Num. unique obs: 6884 / CC1/2: 0.626 / CC star: 0.877 / Rpim(I) all: 0.453 / Rrim(I) all: 1.1164 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSBUILT=20200417データ削減
XDSBUILT=20200417データスケーリング
AutoSol1.20.1_4487位相決定
Coot0.9.8.95 ELモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.29→49.42 Å / SU ML: 0.5774 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 33.5903
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2816 2110 4.98 %
Rwork0.2372 40297 -
obs0.2395 42407 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 151.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→49.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6727 0 0 0 6727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00146851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.40699231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03861012
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00291190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8992583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.29-3.370.441420.37182679X-RAY DIFFRACTION97.14
3.37-3.460.41521360.34462635X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.550.34711430.30782709X-RAY DIFFRACTION100
3.55-3.650.35831390.28712701X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.770.31271400.28372672X-RAY DIFFRACTION100
3.77-3.910.29711350.26612718X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.060.36121410.23852701X-RAY DIFFRACTION100
4.06-4.250.29591380.2082667X-RAY DIFFRACTION100
4.25-4.470.26591430.20532697X-RAY DIFFRACTION100
4.47-4.750.24381420.20012734X-RAY DIFFRACTION100
4.75-5.120.25561390.1982671X-RAY DIFFRACTION100
5.12-5.630.281400.23622694X-RAY DIFFRACTION100
5.63-6.440.33281430.26612665X-RAY DIFFRACTION100
6.45-8.110.28251460.26342694X-RAY DIFFRACTION100
8.12-49.420.23231430.21272660X-RAY DIFFRACTION98.91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.327619176570.6817753079370.5039415513722.036505334180.9049125626134.35018588001-0.2300518029420.601062519329-0.219350815583-0.9951220877770.464581687192-0.0265812422801-0.03327163348070.1930812076480.004536247741291.15072909067-0.208811783374-0.05225370871380.9925872165610.04160964226180.74056428338655.9256060822-14.5387173858-7.78569597944
21.70184372235-0.4784509957910.02630612979092.395750184180.3486137845331.012697866110.0206484950179-0.05748230179410.7243439540540.0281495331156-0.111150047779-0.497152498714-0.159932889671-0.3325041723230.01391042810170.4355959882680.102596705887-0.09986385227330.61504533635-0.0460079679180.79896655466456.684778058728.574304025812.1122039753
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 4618 through 4996 )4618 - 49961 - 370
22chain 'A' and (resid 4997 through 5513 )4997 - 5513371 - 826

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る