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- PDB-9rbd: Cryo-EM structure of ANP amyloids from left atrial appendage of a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rbd
タイトルCryo-EM structure of ANP amyloids from left atrial appendage of atrial fibrillation patient - polymorph A
要素Natriuretic peptides A
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / cardiac amyloidosis / in vivo / aggregation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of collecting lymphatic vessel constriction / : / : / neuropeptide receptor binding / : / mast cell granule / response to 3-methylcholanthrene / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of potassium ion export across plasma membrane / cell growth involved in cardiac muscle cell development ...negative regulation of collecting lymphatic vessel constriction / : / : / neuropeptide receptor binding / : / mast cell granule / response to 3-methylcholanthrene / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of potassium ion export across plasma membrane / cell growth involved in cardiac muscle cell development / synaptic signaling via neuropeptide / cGMP biosynthetic process / negative regulation of JUN kinase activity / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Physiological factors / cardiac conduction system development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / sodium ion export across plasma membrane / neuropeptide hormone activity / hormone receptor binding / negative regulation of systemic arterial blood pressure / glycinergic synapse / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / aortic valve morphogenesis / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / : / brush border / cellular response to angiotensin / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of heart rate / response to muscle stretch / positive regulation of cardiac muscle contraction / cell projection / cellular response to mechanical stimulus / female pregnancy / negative regulation of cell growth / response to insulin / hormone activity / regulation of blood pressure / vasodilation / cellular response to hydrogen peroxide / protein folding / : / perikaryon / response to hypoxia / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Natriuretic peptide, atrial type / : / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide
類似検索 - ドメイン・相同性
Natriuretic peptides A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Broggini, L. / Chaves-Sanjuan, A. / Ricagno, S.
資金援助 イタリア, 2件
組織認可番号国
Fondazione CARIPLOGJC23044 イタリア
Italian Ministry of Health20207XLJB2 イタリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural characterization of atrial natriuretic peptide amyloid fibrils from patients with atrial fibrillation.
著者: Luca Broggini / Marco Piccoli / Antonio Chaves-Sanjuan / Diane Marie Valérie Bonnet / Federica Cirillo / Cristina Visentin / Federica Sonzini / Paola Signorelli / Ivana Lavota / Melissa ...著者: Luca Broggini / Marco Piccoli / Antonio Chaves-Sanjuan / Diane Marie Valérie Bonnet / Federica Cirillo / Cristina Visentin / Federica Sonzini / Paola Signorelli / Ivana Lavota / Melissa Milazzo / Simona Nonnis / Lorenzo Menicanti / Giuseppe Ciconte / Carlo Pappone / Luigi Anastasia / Stefano Ricagno /
要旨: Isolated atrial amyloidosis (IAA) is a localized cardiac disorder characterized by atrial natriuretic peptide (ANP) amyloids deposition in the atria, linked to aging and atrial fibrillation (AF). ...Isolated atrial amyloidosis (IAA) is a localized cardiac disorder characterized by atrial natriuretic peptide (ANP) amyloids deposition in the atria, linked to aging and atrial fibrillation (AF). While monomeric ANP regulates blood pressure, its dimeric form is associated with cardiovascular conditions, including AF. The mechanistic link between ANP aggregation, IAA, and AF remains unclear. Here, we present the first high-resolution structural characterization of ANP fibrils extracted from AF patients, revealing two distinct fibril polymorphs. Both present covalent ANP dimers as building blocks but diverge in their structural architecture: one features antiparallel dimers stabilized by a single disulfide bond, while the other consists of parallel dimers bridged by two interchain disulfide bonds. These fibril morphologies were conserved across patients, suggesting a common aggregation mechanism in IAA. Overall, our findings ascribe to dimeric ANP a critical role in amyloid formation, offering promising directions for earlier detection and treatment of IAA.
履歴
登録2025年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Natriuretic peptides A
L: Natriuretic peptides A
g: Natriuretic peptides A
i: Natriuretic peptides A
A: Natriuretic peptides A
B: Natriuretic peptides A
C: Natriuretic peptides A
D: Natriuretic peptides A
E: Natriuretic peptides A
F: Natriuretic peptides A
G: Natriuretic peptides A
H: Natriuretic peptides A
I: Natriuretic peptides A
K: Natriuretic peptides A
M: Natriuretic peptides A
N: Natriuretic peptides A
O: Natriuretic peptides A
P: Natriuretic peptides A
Q: Natriuretic peptides A
R: Natriuretic peptides A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,45820
ポリマ－51,45820
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Natriuretic peptides A / Atrial natriuretic factor prohormone / proANF / Atrial natriuretic peptide prohormone / preproANP / ...Atrial natriuretic factor prohormone / proANF / Atrial natriuretic peptide prohormone / preproANP / proANP / Atriopeptigen / Cardiodilatin / CDD / preproCDD-ANF


分子量: 2572.882 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01160
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Atrial natriuretic peptide amyloid fibrils polymorph A
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 10 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: MilliQ H2O
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 41 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4RELION3.1CTF補正
7Coot0.8.2モデルフィッティング
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.19モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 178.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.35 Å / らせん対称軸の対称性: C21
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67547 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 73.85 / プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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