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- PDB-9r5f: Crystal structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r5f
タイトルCrystal structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit (isoenzyme ck2alpha'; CSNK2A2 gene product) in complex with 5,6-dibromo-4,7-difluoro-1H-1,2,3-benzotriazole
要素Casein kinase II subunit alpha'
キーワードTRANSFERASE / human protein kinase CK2 / human casein kinase 2 / isoenzyme ck2alpha' / CSNK2A2 / 5 / 6-dibromo-4 / 7-difluoro-1H-1 / 2 / 3-benzotriazole
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / : / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / : / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / liver regeneration / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Kasperowicz, S. / Werner, C. / Podsiadla-Bialoskorska, M. / Szolajska, E. / Lindenblatt, D. / Niefind, K. / Poznanski, J. / Winiewska-Szajewska, M.
資金援助 ドイツ, ポーランド, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 643/11-1 ドイツ
Polish National Science Centre2022/45/N/ST4/02628 ポーランド
引用
ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2025
タイトル: Novel fluoro-brominated benzotriazoles as potential CK2 inhibitors. How does fluorination affect the properties of benzotriazoles?
著者: Kasperowicz, S. / Werner, C. / Podsiadla-Bialoskorska, M. / Szolajska, E. / Maciejewska, A.M. / Lindenblatt, D. / Niefind, K. / Poznanski, J. / Winiewska-Szajewska, M.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery and Exploration of Protein Kinase CK2 Binding Sites Using CK2alpha'Cys336Ser as an Exquisite Crystallographic Tool
著者: Werner, C. / Lindenblatt, D. / Viht, K. / Uri, A. / Niefind, K.
履歴
登録2025年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3795
ポリマ－42,8801
非ポリマー4994
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area15230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.367, 47.779, 50.570
Angle α, β, γ (deg.)113.455, 90.205, 90.621
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 42879.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1JCX / 5,6-bis(bromanyl)-4,7-bis(fluoranyl)-1~{H}-benzotriazole


分子量: 312.897 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6HBr2F2N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.68 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Reservoir: 900 mM LiCl, 100 mM TRIS-HCl pH 8.5, 28 % PEG6000 Protein/ligand mix: 5 mg per mL Ck2alpha Prime including 2 mM ligand and 10 % DMSO Drop: 2:1 mix of protein/ligand vs reservoir ...詳細: Reservoir: 900 mM LiCl, 100 mM TRIS-HCl pH 8.5, 28 % PEG6000 Protein/ligand mix: 5 mg per mL Ck2alpha Prime including 2 mM ligand and 10 % DMSO Drop: 2:1 mix of protein/ligand vs reservoir optimization: Micro- and Macroseeding

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→46.552 Å / Num. obs: 82712 / % possible obs: 63.9 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 7.2 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.19→1.313 Å / Rmerge(I) obs: 1.096 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4136 / CC1/2: 0.374

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.19→32.93 Å / SU ML: 0.0814 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.9478
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1547 4095 5.01 %
Rwork0.1265 77632 -
obs0.128 81727 64.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→32.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 25 444 3242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01352921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25633947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0999405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0156506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8971114
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.19-1.210.276950.5188139X-RAY DIFFRACTION3.32
1.21-1.220.4113140.3565254X-RAY DIFFRACTION6.16
1.22-1.240.5723230.3504322X-RAY DIFFRACTION8.08
1.24-1.250.4919290.2984492X-RAY DIFFRACTION11.89
1.25-1.270.3141270.2894639X-RAY DIFFRACTION15.4
1.27-1.290.2621500.2389859X-RAY DIFFRACTION20.67
1.29-1.310.2985470.23381004X-RAY DIFFRACTION24.39
1.31-1.330.2719590.19841275X-RAY DIFFRACTION30.34
1.33-1.350.22640.18531522X-RAY DIFFRACTION36.42
1.35-1.370.23081120.17181868X-RAY DIFFRACTION45.4
1.37-1.40.22021140.15352342X-RAY DIFFRACTION56.25
1.4-1.430.2091290.14813165X-RAY DIFFRACTION76.02
1.43-1.460.19082120.14553632X-RAY DIFFRACTION87.05
1.46-1.490.19351580.13043823X-RAY DIFFRACTION91.62
1.49-1.520.17921950.12833805X-RAY DIFFRACTION91.93
1.52-1.560.16011740.12593845X-RAY DIFFRACTION92.28
1.56-1.60.14361980.1253835X-RAY DIFFRACTION92.27
1.6-1.650.16291560.12673877X-RAY DIFFRACTION92.01
1.65-1.70.14781930.10833824X-RAY DIFFRACTION92.28
1.7-1.760.16542060.10753787X-RAY DIFFRACTION91.52
1.76-1.830.15542140.10523743X-RAY DIFFRACTION91.32
1.83-1.920.14372650.09933736X-RAY DIFFRACTION90.87
1.92-2.020.12862110.10043711X-RAY DIFFRACTION89.89
2.02-2.140.12511960.09933616X-RAY DIFFRACTION87.77
2.14-2.310.11682130.10463389X-RAY DIFFRACTION82.2
2.31-2.540.14281750.11333325X-RAY DIFFRACTION80.15
2.54-2.910.14552290.12564015X-RAY DIFFRACTION97.72
2.91-3.670.14812290.12834040X-RAY DIFFRACTION97.67
3.67-32.930.17361980.16143748X-RAY DIFFRACTION90.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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