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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9r34 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Norovirus NS3 hexamer in complex with ATP-gamma-S | |||||||||
要素 | NTPase | |||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / Helicase / NTPase / AAA+ ATPase | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報calicivirin / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication ...calicivirin / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Haas, M. / Hurdiss, D.L. | |||||||||
| 資金援助 | オランダ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025タイトル: Integrative Structure of Norovirus NS3 Suggests a Role in RNA Transport 著者: Haas, M. / Mills, J.T. / Kelley, C. / Das, A. / Hof, H. / Niemel, C. / Donselaar, T. / Drulyte, I. / van Kuppeveld, F.J. / Dulin, D. / Snijder, J. / Herod, M.R. / Hurdiss, D.L. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9r34.cif.gz | 320.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9r34.ent.gz | 258.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9r34.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9r34_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9r34_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9r34_validation.xml.gz | 61.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9r34_validation.cif.gz | 91.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/9r34 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r3/9r34 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 53547MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 38269.594 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A soluble hexamerization domain, cc-hex, and a linker region are included before the N-terminally truncated (61 amino acids) NS3 construct. 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q83883, nucleoside-triphosphate phosphatase #2: 化合物 | ChemComp-AGS / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Norovirus NS3 hexamer in complex with ATP-gamma-S / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 分子量 | 値: 0.229 MDa / 実験値: YES |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % |
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電子顕微鏡撮影
| 顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
|---|---|
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 50.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1010 / 詳細: Falcon 4i direct electron detector |
| 電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1229229 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 123643 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 2.9 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) |
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万見について






オランダ, European Union, 2件
引用
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