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万見
- PDB-9r0s: human FAM118B pentameric filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r0s
タイトルhuman FAM118B pentameric filament
要素Protein FAM118B
キーワードIMMUNE SYSTEM / filament / enzyme / NAD / nucleus / innate immunity / sirtuin
機能・相同性Protein FAM118 / SIR2-like domain / Cajal body / identical protein binding / Protein FAM118B
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Baretic, D. / Missoury, S. / Patel, K. / Coste, F. / Delarue, M. / Suskiewicz, J.M. / Ahel, I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Filament formation and NAD processing by noncanonical human FAM118 sirtuins.
著者: Domagoj Baretić / Sophia Missoury / Karishma Patel / Maximilien Martinez / Franck Coste / Kang Zhu / Rebecca Smith / Anna Georgina Kopasz / Yang Lu / Nicolas Bigot / Catherine Chapuis / ...著者: Domagoj Baretić / Sophia Missoury / Karishma Patel / Maximilien Martinez / Franck Coste / Kang Zhu / Rebecca Smith / Anna Georgina Kopasz / Yang Lu / Nicolas Bigot / Catherine Chapuis / Romane Riou / Nina Đukić / Stéphane Goffinont / Valentin Pressoir / Sara Patačko / Gyula Timinszky / Marc Delarue / Bertrand Castaing / Dragana Ahel / Andreja Mikoč / Sébastien Huet / Ivan Ahel / Marcin J Suskiewicz /
要旨: Sirtuins are an ancient family of enzymes with diverse nicotinamide adenine dinucleotide (NAD)-dependent activities. Here we identify family with sequence similarity 118 member B (FAM118B) and ...Sirtuins are an ancient family of enzymes with diverse nicotinamide adenine dinucleotide (NAD)-dependent activities. Here we identify family with sequence similarity 118 member B (FAM118B) and FAM118A-two understudied vertebrate proteins-as vertebrate-specific sirtuins with similarities to bacterial antiphage sirtuins. We show that human FAM118B forms head-to-tail filaments both in vitro and in living human cells, a feature that appears to be conserved in both FAM118B and its paralog FAM118A across vertebrates. While human FAM118B and FAM118A have individually very weak NAD-processing activity in vitro, their interaction leads to markedly increased activity, suggesting a tightly regulated system. The overexpression of wild-type human FAM118B and FAM118A leads to strongly decreased NAD levels in human cells, an effect that is abolished in catalytically dead or filament-deficient mutants. Our study highlights filament formation and NAD processing as conserved mechanisms among immunity-associated sirtuins across evolution.
履歴
登録2025年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FAM118B
B: Protein FAM118B
C: Protein FAM118B
D: Protein FAM118B
E: Protein FAM118B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,6225
ポリマ－208,6225
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Protein FAM118B


分子量: 41724.402 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 6xHis-tag with additional residue before and after the tag: MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM118B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BPY3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: homopolymer/filament of human FAM118B / タイプ: COMPLEX / 詳細: filament purified from E. coli / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.5 mM TCEP and 12.5 m Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, the sample was originally in the Hepes buffer and prior to vitrification it was diluted in the ...詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.5 mM TCEP and 12.5 m Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, the sample was originally in the Hepes buffer and prior to vitrification it was diluted in the Tris buffer in 1:3 volume ratio, respectively to a final concentration of protein at 0.1 mg/mL (3.5 uM)
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)piperazine-1-ethane-sulfonic acidHEPES1
2150 mMsodim chlorideNaCl1
30.5 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
412.5 mMTris(hydroxymethyl)aminomethaneTRIS1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: the sample was purified in the form of filaments of various sizes ranging from about 3 to 10 units
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291.15 K
詳細: A 3.5 uL of sample was applied to the holey carbon side of the grid. Without an additional incubation time, the grid was back blotted once for 1.5 s and plunge frozen in liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 43.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11630 / 詳細: Grid ID 6-1-db251124
電子光学装置詳細: Gatan K3 direct electron detector with energy filter was used
エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択patch CTF estimation
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.5.3CTF補正patch motion correction default settings
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティング
9ISOLDE1.7モデル精密化
10cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.5.3分類
13cryoSPARC4.5.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1958302
3次元再構成解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 111156 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Molecular dynamics flexible fitting was used in ISOLDE/Chimerax
原子モデル構築Accession code: Q9BPY3F1 / Chain residue range: 28-326 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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