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- PDB-9r0k: Structure of the human heterotetrameric cis-prenyltransferase com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r0k
タイトルStructure of the human heterotetrameric cis-prenyltransferase complex in its apo form
要素
  • Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit DHDDS
  • Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit NUS1
キーワードTRANSFERASE / cis-prenyltransferase / dolichol
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl diphosphate biosynthetic process / : / Defective DHDDS causes RP59 / : / dehydrodolichyl diphosphate synthase complex / Synthesis of dolichyl-phosphate / regulation of intracellular cholesterol transport / ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific] / ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific] activity / polyprenol biosynthetic process ...dolichyl diphosphate biosynthetic process / : / Defective DHDDS causes RP59 / : / dehydrodolichyl diphosphate synthase complex / Synthesis of dolichyl-phosphate / regulation of intracellular cholesterol transport / ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific] / ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific] activity / polyprenol biosynthetic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / cholesterol homeostasis / angiogenesis / cell differentiation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit Nus1 / Di-trans-poly-cis-decaprenylcistransferase-like, conserved site / Undecaprenyl pyrophosphate synthase family signature. / Decaprenyl diphosphate synthase-like / Putative undecaprenyl diphosphate synthase / Decaprenyl diphosphate synthase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit DHDDS / Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit NUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Giladi, M. / Haitin, Y.
資金援助 イスラエル, 米国, 3件
組織認可番号国
Israel Science Foundation1653/21 イスラエル
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2023190 米国
Other privateIsrael Cancer Research Fund 1289067 イスラエル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural mechanisms of allosteric network regulation in the human cis-prenyltransferase complex
著者: Giladi, M. / Haitin, Y.
履歴
登録2025年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit DHDDS
B: Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit NUS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0663
ポリマ－63,9912
非ポリマー751
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.346, 183.346, 112.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit DHDDS / Cis-isoprenyltransferase / Cis-IPTase / Cis-prenyltransferase subunit hCIT / Epididymis tissue protein Li 189m


分子量: 39201.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHDDS, HDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86SQ9, ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific]
#2: タンパク質 Dehydrodolichyl diphosphate synthase complex subunit NUS1 / Cis-prenyltransferase subunit NgBR / Nogo-B receptor / NgBR / Nuclear undecaprenyl pyrophosphate ...Cis-prenyltransferase subunit NgBR / Nogo-B receptor / NgBR / Nuclear undecaprenyl pyrophosphate synthase 1 homolog


分子量: 24789.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUS1, C6orf68, NGBR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96E22, ditrans,polycis-polyprenyl diphosphate synthase [(2E,6E)-farnesyl diphosphate specific]
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.37 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 0.1 M LiCl, 0.05 M Glycine pH 9.5, 40% (v/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→45.858 Å / Num. obs: 16334 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.6 % / Rrim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 35.95
反射 シェル解像度: 2.89→3.06 Å / Num. unique obs: 2603 / Rrim(I) all: 1.388

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.89→41.013 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 37.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3021 812 4.98 %
Rwork0.2649 --
obs0.2668 16319 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→41.013 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3423 0 4 0 3427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6524815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.0682331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005646
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8903-3.07130.36991350.37422552X-RAY DIFFRACTION100
3.0713-3.30830.40831380.34572583X-RAY DIFFRACTION100
3.3083-3.64110.33331310.31722544X-RAY DIFFRACTION100
3.6411-4.16750.31551300.28512585X-RAY DIFFRACTION100
4.1675-5.24890.30671360.25372588X-RAY DIFFRACTION100
5.2489-41.0130.2711420.23412655X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.12941.0932-0.89571.0119-0.4150.19310.20740.3519-0.8118-0.2706-0.02940.2550.3177-0.3194-0.1390.94850.1275-0.10351.03540.00581.720115.16528.6723-42.0806
23.9215.5937-4.46757.8727-4.33227.1680.31410.7743-1.1352-0.90230.53580.3687-0.1935-0.4682-1.00760.88840.08860.01220.8439-0.03061.442723.506515.3843-44.4919
33.86353.26890.2864.8226-1.05632.14221.86470.3610.7398-1.657-0.9044-1.2862-2.42411.0947-0.56741.4080.21620.30161.02170.441.606930.226124.5776-50.5748
42.23451.44-1.98499.00911.48668.6621-0.1556-0.69051.5974-0.29290.0288-1.635-1.6855-0.2991-0.44940.86090.0966-0.09210.7721-0.09441.750926.175326.4526-37.8599
51.4286-1.8153-0.80515.0743-0.14762.25110.13970.08160.1099-0.0317-0.0873-0.371-0.3083-0.2254-0.04740.66250.0121-0.09850.72130.01591.358228.597712.4155-33.069
61.3651.63773.918-0.24662.22832.6894-0.38731.57210.9531.4343-0.0477-0.11840.18911.0637-0.02741.6382-0.0636-0.49341.1219-0.09241.517233.57182.1885-10.4753
7-1.611-1.87753.62832.6816-9.18048.6161.27160.1702-0.17530.37811.37052.0069-0.0061-0.617-1.45791.9670.0556-0.36910.9322-0.23341.190137.960618.4369-8.7196
83.5625-0.6428-1.09939.3159-2.31783.2864-0.17460.158-0.511-0.7321-0.4942-1.02480.58390.35360.64710.875-0.0481-0.01720.7591-0.11941.148637.7063-17.7259-33.7088
95.5082-0.7406-0.55015.057-1.4070.79730.31-0.06960.87730.3487-0.236-0.94220.18880.4322-0.23720.9480.0333-0.41331.032-0.1061.126545.8259-6.6599-24.0873
103.4704-4.7954-2.49677.72812.06617.85230.1860.2307-0.00430.52350.1045-1.2438-0.05810.0786-0.28950.46870.034-0.13780.663-0.00850.923134.1614-9.1362-36.3781
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 46 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 47 through 86 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 87 through 104 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 105 through 128 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 129 through 250 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 251 through 285 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 286 through 327 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 79 through 141 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 142 through 229 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 230 through 289 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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