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- PDB-9qqt: Methyl-coenzyme M reductase of ANME-2d Candidatus Methanoperedens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qqt
タイトルMethyl-coenzyme M reductase of ANME-2d Candidatus Methanoperedens Vercelli Strain 1 from a bioreactor enrichment culture
要素(Methyl-coenzyme M reductase subunit ...) x 4
キーワードTRANSFERASE / methanotrophy / anaerobic methanotrophic archaea / methane oxidation / methyl-coenzyme M reductase / ANME / MCR / reverse methanogenesis / nickel-dependent enzyme / coenzyme M / coenzyme B / F430 cofactor / post-translational modification
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold ...Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / : / Chem-SHT / Coenzyme B / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Candidatus Methanoperedens sp. (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Mueller, M.-C. / Wagner, T.
資金援助European Union, ドイツ, オランダ, 5件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101125699European Union
German Research Foundation (DFG)WA 4053/1-1 ドイツ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)VI.Vidi.223.012 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)024.002.002 オランダ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Atomic resolution structures of the methane-activating enzyme in anaerobic methanotrophy reveal extensive post-translational modifications
著者: Mueller, M.-C. / Wissink, M. / Mukherjee, P. / von Possel, N. / Laso-Perez, R. / Engilberge, S. / Carpentier, P. / Kahnt, J. / Wegener, G. / Welte, C.U. / Wagner, T.
履歴
登録2025年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
B: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
C: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
D: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
E: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
F: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,06037
ポリマ－270,9096
非ポリマー5,15231
水59,3233293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: All Methyl-CoM reductases so far have been characterised as dimers of heterotrimers.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.621, 189.823, 83.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Methyl-coenzyme M reductase subunit ... , 4種, 6分子 ABECFD

#1: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha


分子量: 61873.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The subunit alpha contains six post-translational modifications: Methylhistidine 272, Methylarginine 286, Hydroxytryptophane 443, Thioglycine 461, Didehydroaspartate 466, and Methylcysteine 468
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. (古細菌) / 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: Vercelli strain 1 / 組織: /
参照: UniProt: A0A822J3V5, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#2: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase beta


分子量: 45334.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. (古細菌) / 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: Vercelli strain 1 / 組織: /
参照: UniProt: A0A822J4Y5, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#3: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma


分子量: 28253.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: The subunit gamma contains a methylhistidine at position 159
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. (古細菌) / 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: Vercelli strain 1 / 組織: / / 参照: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#4: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha


分子量: 61857.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The subunit alpha contains six post-translational modifications: Methylhistidine 272, Methylarginine 286, Hydroxytryptophane 443, Thioglycine 461, Didehydroaspartate 466, and Methylcysteine 468
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. (古細菌) / 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: Vercelli strain 1 / 組織: /
参照: UniProt: A0A822J3V5, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase

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非ポリマー , 7種, 3324分子

#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / Alpha subunit of the Methyl-coenzyme M reductase / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-F43 / FACTOR 430


分子量: 906.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C42H51N6NiO13 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE / N-(7-メルカプトヘプタノイル)-O-ホスホノ-L-トレオニン


分子量: 343.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / 2-メルカプトエタンスルホン酸


分子量: 142.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-SHT / O-PHOSPHONO-N-{(2E)-7-[(2-SULFOETHYL)DITHIO]HEPT-2-ENOYL}-L-THREONINE


分子量: 481.499 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C13H24NO10PS3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.88 % / 解説: Thick yellow brick-shaped
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: Crystals were produced on a Junior Clover plate using a crystallization solution containing 20 % w/v polyethylene glycol 3,350 and 200 mM sodium thiocyanate pH 6.9. The reservoir contained ...詳細: Crystals were produced on a Junior Clover plate using a crystallization solution containing 20 % w/v polyethylene glycol 3,350 and 200 mM sodium thiocyanate pH 6.9. The reservoir contained 100 ul crystallization solution and drops of 2 ul solution were mixed with 3 ul protein at a concentration of 40 mg/ml in 25 mM Tris/HCl pH 8.0, 10% v/v glycerol, 100 mM NaCl and 2 mM dithiothreitol. Crystals were soaked in the crystallization solution containing 20 % v/v ethylene glycol before freezing in liquid nitrogen.
Temp details: /

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM07 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.977→94.911 Å / Num. obs: 996827 / % possible obs: 83.9 % / 冗長度: 7.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 0.977→1.035 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 49841 / CC1/2: 0.754 / Rpim(I) all: 0.32 / Rrim(I) all: 0.863 / % possible all: 62.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.98→41.71 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1481 49522 5.01 %
Rwork0.1283 --
obs0.1293 988480 74.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.98→41.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18922 0 325 3293 22540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01120525
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38227986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9417755
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0963069
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0153678
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.98-0.990.26921280.24282464X-RAY DIFFRACTION6
0.99-10.24233110.2226356X-RAY DIFFRACTION15
1-1.010.23034890.22139615X-RAY DIFFRACTION23
1.01-1.020.23137610.210314037X-RAY DIFFRACTION33
1.02-1.040.245110590.208819282X-RAY DIFFRACTION46
1.04-1.050.233715190.212228020X-RAY DIFFRACTION67
1.05-1.070.222717780.203632822X-RAY DIFFRACTION78
1.07-1.080.22318230.202834341X-RAY DIFFRACTION81
1.08-1.10.221518050.196134588X-RAY DIFFRACTION82
1.1-1.120.219717790.192134519X-RAY DIFFRACTION81
1.12-1.140.219318070.190133829X-RAY DIFFRACTION80
1.14-1.160.20616660.188331088X-RAY DIFFRACTION74
1.16-1.180.203418160.184635552X-RAY DIFFRACTION84
1.18-1.20.203519110.178635965X-RAY DIFFRACTION85
1.2-1.230.203818880.173135968X-RAY DIFFRACTION85
1.23-1.260.196619230.170135752X-RAY DIFFRACTION85
1.26-1.290.18419140.160135879X-RAY DIFFRACTION85
1.29-1.330.188317160.152435466X-RAY DIFFRACTION84
1.33-1.370.172617090.146932966X-RAY DIFFRACTION78
1.37-1.410.167418860.137535536X-RAY DIFFRACTION84
1.41-1.460.158420060.128837455X-RAY DIFFRACTION89
1.46-1.520.145320040.115837399X-RAY DIFFRACTION88
1.52-1.590.133719220.106237224X-RAY DIFFRACTION88
1.59-1.670.127719670.101436968X-RAY DIFFRACTION87
1.67-1.780.12618520.100336032X-RAY DIFFRACTION85
1.78-1.910.114718050.099934578X-RAY DIFFRACTION82
1.91-2.110.112521970.094438883X-RAY DIFFRACTION92
2.11-2.410.105621250.09138985X-RAY DIFFRACTION92
2.41-3.040.117419710.101338004X-RAY DIFFRACTION90
3.04-41.710.118219850.112239385X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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