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- PDB-9qm8: X-ray structure of acetylcholine binding protein (AChBP) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qm8
タイトルX-ray structure of acetylcholine binding protein (AChBP) in complex with IOTA739
要素Acetylcholine-binding protein
キーワードCHOLINE-BINDING PROTEIN / Acetylcholine binding protein / ligand gated ion channel / SPR
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic cleft / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane signaling receptor activity / synapse / membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
1,10-PHENANTHROLINE / Acetylcholine-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lymnaea stagnalis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cederfelt, D. / Lund, B.A. / Boronat, P. / Hennig, S. / Dobritzsch, D. / Danielson, U.H.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN675899European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Elucidating the regulation of ligand gated ion channels via biophysical studies of ligand-induced conformational dynamics of acetylcholine binding proteins
著者: Fitzgerald, E.A. / Cederfelt, D. / Boronat, P. / Hennig, S. / Lund, B.A. / Zara, L. / Dobritzsch, D. / de Esch, I.J.P. / Danielson, U.H.
履歴
登録2025年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2025年5月21日ID: 8Q1T
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholine-binding protein
B: Acetylcholine-binding protein
C: Acetylcholine-binding protein
D: Acetylcholine-binding protein
E: Acetylcholine-binding protein
F: Acetylcholine-binding protein
G: Acetylcholine-binding protein
H: Acetylcholine-binding protein
I: Acetylcholine-binding protein
J: Acetylcholine-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,77719
ポリマ－234,20010
非ポリマー1,5779
水3,153175
1
A: Acetylcholine-binding protein
B: Acetylcholine-binding protein
C: Acetylcholine-binding protein
D: Acetylcholine-binding protein
E: Acetylcholine-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,12410
ポリマ－117,1005
非ポリマー1,0245
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14130 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area42780 Å2
手法PISA
2
F: Acetylcholine-binding protein
G: Acetylcholine-binding protein
H: Acetylcholine-binding protein
I: Acetylcholine-binding protein
J: Acetylcholine-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6539
ポリマ－117,1005
非ポリマー5534
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14110 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area40990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.950, 117.850, 239.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Acetylcholine-binding protein / ACh-binding protein / AchBP


分子量: 23420.014 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lymnaea stagnalis (無脊椎動物)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P58154
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-PHN / 1,10-PHENANTHROLINE / 1,10-フェナントロリン


分子量: 180.205 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H8N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG3350 3% Ammonium sulfate 1.8 M HEPES buffer 0.1M, pH 7.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.59 Å / Num. obs: 43398 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 78.11 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.2174 / Rrim(I) all: 0.2334 / Net I/σ(I): 8.28
反射 シェル解像度: 3→3.107 Å / Rmerge(I) obs: 1.906 / Mean I/σ(I) obs: 1.05 / Num. unique obs: 4269 / CC1/2: 0.523 / Rrim(I) all: 2.052 / % possible all: 99.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→49.59 Å / SU ML: 0.5139 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.4501
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 1999 4.61 %
Rwork0.2243 41374 -
obs0.2255 43398 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 91.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16110 0 108 175 16393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011116574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.301722607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07252589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01192903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.73692213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.080.42861390.44932882X-RAY DIFFRACTION99.9
3.08-3.160.39861410.40142915X-RAY DIFFRACTION99.97
3.16-3.250.40951420.37952935X-RAY DIFFRACTION99.97
3.25-3.360.35331400.34842891X-RAY DIFFRACTION99.97
3.36-3.480.31911410.32352921X-RAY DIFFRACTION99.84
3.48-3.620.33191410.27642915X-RAY DIFFRACTION100
3.62-3.780.27851420.22152946X-RAY DIFFRACTION99.9
3.78-3.980.22271420.20452942X-RAY DIFFRACTION99.97
3.98-4.230.23921420.20152936X-RAY DIFFRACTION100
4.23-4.550.19021420.15252950X-RAY DIFFRACTION100
4.55-5.010.19561440.15452980X-RAY DIFFRACTION100
5.01-5.740.20061450.14382985X-RAY DIFFRACTION100
5.74-7.220.18961450.19563009X-RAY DIFFRACTION99.97
7.22-49.590.23911530.20973167X-RAY DIFFRACTION99.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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