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- PDB-9qld: Rhombohedral crystalline form of human insulin complexed with m-n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qld
タイトルRhombohedral crystalline form of human insulin complexed with m-nitrophenol
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / insulin complex / m-nitrophenol / rhombohedral / HI
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / wound healing / Regulation of insulin secretion / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / regulation of protein localization / glucose homeostasis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / : / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / THIOCYANATE ION / 3-nitrophenol / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Papaefthymiou, C. / Nanao, M.H. / Margiolaki, I. / Kontarinis, A. / Kafetzi, S. / Konstantopoulos, M. / Koutoulas, D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2025
タイトル: Exploring humidity effects on polycrystalline human insulin-ligand complexes: preliminary crystallographic insights.
著者: Kontarinis, A. / Papaefthymiou, C. / Kafetzi, S. / Konstantopoulos, M. / Koutoulas, D. / Nanao, M. / Schluckebier, G. / Norrman, M. / Dadivanyan, N. / Beckers, D. / Degen, T. / Rosmaraki, E. ...著者: Kontarinis, A. / Papaefthymiou, C. / Kafetzi, S. / Konstantopoulos, M. / Koutoulas, D. / Nanao, M. / Schluckebier, G. / Norrman, M. / Dadivanyan, N. / Beckers, D. / Degen, T. / Rosmaraki, E. / Fitch, A. / Margiolaki, I.
履歴
登録2025年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,16110
ポリマ－11,6354
非ポリマー5266
水543
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0805
ポリマ－5,8182
非ポリマー2633
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0815
ポリマ－5,8182
非ポリマー2643
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.932, 78.932, 39.197
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

SCN

21B-101-

SCN

31B-101-

SCN

41B-102-

ZN

51D-101-

ZN

61D-202-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 or (resid 2 and (name...
d_2ens_1(chain "C" and (resid 1 through 3 or (resid 4...
d_1ens_2(chain "B" and (resid 1 through 21 or (resid 22...
d_2ens_2(chain "D" and resid 1 through 28)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLYGLYCYSCYSAA1 - 71 - 7
d_12ens_1SERSERASNASNAA9 - 219 - 21
d_21ens_1GLYGLYCYSCYSCC1 - 71 - 7
d_22ens_1SERSERASNASNCC9 - 219 - 21
d_11ens_2PHEPHEPROPROBB1 - 281 - 28
d_21ens_2PHEPHEPROPRODD1 - 281 - 28

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.0140346823908, -0.999222831332, 0.0368342372698), (-0.999846736607, 0.0144099603784, 0.00994265249085), (-0.0104657052725, -0.0366890499598, -0.999271926267)-1.18339802491, -0.613758634389, 0.208549351433
2given(0.0887492868941, -0.995906435638, -0.0171445481464), (-0.995878148891, -0.0890438924739, 0.0172597153946), (-0.0187156789405, 0.0155420934384, -0.99970403955)0.288638591764, 0.188308662531, 0.294661411014

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE MISSING AMINO ACIDS WERE NOT INCLUDED IN THE PDB FILE BECAUSE THERE WAS NO ELECTRON DENSITY IN THE CORRESPONDING POSITION
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 9分子

#3: 化合物 ChemComp-ZCQ / 3-nitrophenol


分子量: 139.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.26 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 12.78 mg/mL human insulin, 0.77 mM zinc acetate, 40.06 mM m-nitrophenol, 10.09 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium-monopotassium phosphate mixture

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年11月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→39.47 Å / Num. obs: 2966 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 74.56 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rrim(I) all: 0.048 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.67 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.308 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 379 / CC1/2: 0.618 / Rrim(I) all: 0.435 / Χ2: 0.58 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→39.47 Å / SU ML: 0.2166 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.08 / 位相誤差: 18.6473
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2403 169 5.7 %
Rwork0.1906 2796 -
obs0.1937 2965 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 83.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→39.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数720 0 29 3 752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034766
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56571040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0393119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0037134
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1193240
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.648679886561
ens_2d_2BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.09709066243
LS精密化 シェル解像度: 2.55→39.47 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2403 169 -
Rwork0.1906 2796 -
obs--99.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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