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- PDB-9qf1: Structure of CHIP E3 ubiquitin ligase TPR domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qf1
タイトルStructure of CHIP E3 ubiquitin ligase TPR domain in complex with compound 2
要素E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / RIPK1-mediated regulated necrosis / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / chaperone-mediated autophagy / SMAD binding / TPR domain binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / Hsp90 protein binding / Regulation of necroptotic cell death / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / tau protein binding / kinase binding / Regulation of RUNX2 expression and activity / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / MAPK cascade / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.511 Å
データ登録者Breed, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2025
タイトル: Discovery of Small-Molecule Ligands for the E3 Ligase STUB1/CHIP from a DNA-Encoded Library Screen.
著者: Lucas, S.C.C. / Milbradt, A.G. / Breed, J. / De Genst, E. / Jackson, A. / Solovyeva, A. / Ackroyd, B. / Bauer, M.R. / Liu, J. / Longmire, D. / Petrovic, D. / Rivers, E.L. / Stubbs, C. / ...著者: Lucas, S.C.C. / Milbradt, A.G. / Breed, J. / De Genst, E. / Jackson, A. / Solovyeva, A. / Ackroyd, B. / Bauer, M.R. / Liu, J. / Longmire, D. / Petrovic, D. / Rivers, E.L. / Stubbs, C. / Winlow, P. / Bazzaz, S. / Dickson, P. / Gikunju, D. / Guie, M.A. / Guilinger, J.P. / Hupp, C.D. / Jetson, R. / Keefe, A.D. / Nugai, K. / Yeoman, J.T.S. / Zhang, Y. / Feng, X. / Yu, D. / Phillips, C.
履歴
登録2025年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2063
ポリマ－15,6361
非ポリマー5712
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.108, 71.264, 75.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15635.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STUB1, CHIP, PP1131 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNE7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-A1I5T / ~{N}-methyl-~{N}-[(1~{R})-1-pyridin-2-yl-3-pyrrolidin-1-yl-propyl]-5-[4,5,6,7-tetrakis(fluoranyl)-1~{H}-indol-3-yl]-1,3,4-oxadiazol-2-amine


分子量: 474.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H22F4N6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25-30% (w/v) PEG3350, 200mM magnesium chloride and 100mM Tris-HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.504→37.972 Å / Num. obs: 123091 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rrim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.504→1.629 Å / Num. unique obs: 701 / CC1/2: 0.923

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BUSTER2.11.8 (24-FEB-2021)精密化
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.511→37.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU R Cruickshank DPI: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.117 / SU Rfree Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.106
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 746 5.32 %RANDOM
Rwork0.1955 ---
obs0.1967 14011 68.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8899 Å20 Å20 Å2
2--2.0394 Å20 Å2
3----0.1494 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.511→37.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1023 0 39 63 1125
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081083HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.791465HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d381SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes186HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1083HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.12
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion132SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1125SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.511→1.59 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 -5.54 %
Rwork0.2389 358 -
obs--13.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.8796 Å / Origin y: 19.9933 Å / Origin z: 8.524 Å
111213212223313233
T-0.0576 Å20.0097 Å20.0108 Å2--0.0108 Å2-0.0002 Å2---0.072 Å2
L1.0871 °20.2037 °20.3318 °2-0.4855 °2-0.173 °2--0.5238 °2
S0.0352 Å °-0.0471 Å °0.0323 Å °0.0386 Å °-0.0125 Å °0.0373 Å °-0.0202 Å °0.0327 Å °-0.0227 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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