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- PDB-9q9e: Crystal structure of a TELSAM-SUMO1 fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9q9e
タイトルCrystal structure of a TELSAM-SUMO1 fusion protein
要素Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SUMOylation / fusion protein-assisted crystallisation / TELSAM domain / SUMO1 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization ...negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / mesenchymal cell apoptotic process / negative regulation of action potential / vitellogenesis / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / XY body / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / hematopoietic stem cell proliferation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / postsynaptic cytosol / nuclear pore / transporter activator activity / : / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / nuclear membrane / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Transcription factor ETV6 / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Coste, F. / Mishra, A. / Suskiewicz, M.J.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101078837European Union
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2025
タイトル: Fusion Protein-Assisted Crystallization of Human SUMO1.
著者: Mishra, A. / Goffinont, S. / Coste, F. / Cisse, E.H. / Mance, L. / Castaing, B. / Suskiewicz, M.J.
履歴
登録2025年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
B: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
C: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2976
ポリマ－58,7253
非ポリマー5723
水3,747208
1
A: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0523
ポリマ－19,5751
非ポリマー4772
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6702
ポリマ－19,5751
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5751
ポリマ－19,5751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.726, 99.692, 113.576
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Transcription factor ETV6,Small ubiquitin-related modifier 1 / ETS translocation variant 6 / ETS-related protein Tel1 / Tel / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / ...ETS translocation variant 6 / ETS-related protein Tel1 / Tel / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 19575.162 Da / 分子数: 3 / 変異: V73E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: fusion protein: His Tag + ETV6/TEL (47-123) + SUMO1 (18-97),fusion protein: His Tag + ETV6/TEL (47-123) + SUMO1 (18-97)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ETV6, TEL, TEL1, SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41212, UniProt: P63165
#2: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Na-phosphate/citric acid pH4.2, PEG600

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87313 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87313 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→47.97 Å / Num. obs: 39816 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 26.25 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3081 / CC1/2: 0.404 / Rpim(I) all: 0.377 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1-4487精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→47.97 Å / SU ML: 0.2131 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.3975
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 1916 4.82 %
Rwork0.2094 37823 -
obs0.2104 39739 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→47.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3428 0 28 208 3664
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00193540
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48714823
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0409538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.818498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10.33461290.31212695X-RAY DIFFRACTION99.96
2.1-2.160.34861330.29172620X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.220.27491520.27022666X-RAY DIFFRACTION99.96
2.22-2.290.28971350.262673X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.380.27481230.23922685X-RAY DIFFRACTION99.96
2.38-2.470.24591450.24172654X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.580.24931300.22612684X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.720.27091310.21522687X-RAY DIFFRACTION99.96
2.72-2.890.23561380.21362683X-RAY DIFFRACTION99.86
2.89-3.110.26511560.21312670X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.430.21771320.18922746X-RAY DIFFRACTION99.93
3.43-3.920.18291450.17192716X-RAY DIFFRACTION99.83
3.92-4.940.17551370.1592755X-RAY DIFFRACTION99.86
4.94-47.970.21081300.20722889X-RAY DIFFRACTION99.41
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.27068744902-0.1351889974360.4365304689710.1571265176340.1678569688980.40470354142-0.3914031012830.02900758629240.588915118916-0.4367927251320.0985238175782-0.3334332862150.1353568836490.115227263677-0.1091157849960.293221132692-0.05243890586880.05853543360310.17604530910.1146088072160.298872124719-30.40660848747.6303250053-19.7094909666
20.387369405135-0.215835957278-0.5969305767081.192674108550.8075702691830.6380683394680.1533842774210.148459121638-0.0299272755681-0.0371155434662-0.133291270050.06422704232470.0926929358172-0.01353559613770.0002978455610670.1491091566860.0164269182917-0.01031213419370.1548504168840.03476213524410.132459343975-34.584934560235.8062628446-15.8163931207
30.120512057893-0.224377981187-0.004116966328380.225868582613-0.02158107055260.08895816933350.05088265975360.1861405137790.345705281636-0.240156282069-0.1638346839190.336663124996-0.156133611942-0.138004344211-0.006227588137480.265094987487-0.0124655246781-0.02312676445510.4760458219090.1249692174450.404433217005-4.7659329088249.8210773912-27.3571373518
40.511295856822-0.2105674456480.3779848771940.789020769214-0.1888476467060.677805645156-0.2182593611690.1059842426180.09679614614730.0266274266240.3112224563040.1159215029840.330792244-0.3650259956340.003217363832360.2169143657630.0186481875818-0.0001626332721940.1914885702720.1133275457460.2443784287365.9091625736548.1082963931-25.9155460594
50.09400839538820.164222831609-0.02508687443570.2453719683080.1022127351410.0659490649855-0.08688958964360.708810515965-0.541263887208-0.5735438494790.0934630614181-0.6586198595080.5892766197570.1886886412350.00993604884860.3711027238240.1022899184450.07371418568430.385333195467-0.03156431861040.304914387641-19.02189279517.7318236449-28.4420132859
60.762813874866-0.8844286517490.1611846015960.841384184311-0.4546231014280.2880129956720.06139894320270.134634490279-0.150457730038-0.0108886328914-0.07650474879340.125842661507-0.00784113084088-0.1339811525260.0001116686736120.1695352556410.0246066442044-0.03668411283040.213381674312-0.005572702836360.168762187011-27.277304976316.9744782685-17.6442500737
70.278044854109-0.096374284042-0.2811775469750.5341242949240.450119889832-0.0920696778372-0.09241679702870.0119824276220.09630817618840.5253538128430.244757450642-0.0694285771551-0.20312876588-0.009525291760670.261150605801-0.0509324543694-0.0489000944846-0.1622120694930.231859904517-0.05032084424730.157153785509-8.6703351591816.8697759775-23.6275937762
80.8903786188180.2267803414230.1422040739050.419047883647-0.02256814129930.158835434117-0.2274695856770.2736474664970.00247724987442-0.3547774016930.113720591670.004994487743850.0152759907615-0.2770477519220.0002740677656290.304646315439-0.0355110125426-0.00875537520780.291224102974-0.09255998259620.31391916958215.041304307914.4229228118-35.0548971494
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 11 through 23 )AA11 - 231 - 13
22chain 'A' and (resid 24 through 83 )AA24 - 8314 - 73
33chain 'A' and (resid 84 through 109 )AA84 - 10974 - 99
44chain 'A' and (resid 110 through 164 )AA110 - 164100 - 154
55chain 'B' and (resid 8 through 23 )BB8 - 231 - 16
66chain 'B' and (resid 24 through 70 )BB24 - 7017 - 63
77chain 'B' and (resid 71 through 97 )BB71 - 9764 - 90
88chain 'B' and (resid 98 through 163 )BB98 - 16391 - 156
99chain 'C' and (resid 13 through 23 )CC13 - 231 - 11
1010chain 'C' and (resid 24 through 70 )CC24 - 7012 - 58
1111chain 'C' and (resid 71 through 96 )CC71 - 9659 - 84
1212chain 'C' and (resid 97 through 103 )CC97 - 10385 - 91
1313chain 'C' and (resid 104 through 114 )CC104 - 11492 - 102
1414chain 'C' and (resid 115 through 133 )CC115 - 133103 - 121
1515chain 'C' and (resid 134 through 143 )CC134 - 143122 - 131
1616chain 'C' and (resid 144 through 161 )CC144 - 161132 - 149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る