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Yorodumi- PDB-9q6g: PYCR2 complexed with NAD+ and (2S)-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoic acid -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9q6g | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | PYCR2 complexed with NAD+ and (2S)-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoic acid | ||||||
Components | Pyrroline-5-carboxylate reductase 2 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / PROLINE BIOSYNTHESIS / BIOSYNTHESIS | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpyrroline-5-carboxylate reductase / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamine catabolic process / L-proline biosynthetic process / L-glutamate catabolic process / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / mitochondrion / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65 Å | ||||||
Authors | Tanner, J.J. / Meeks, K.R. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2026Title: Targeting a Unique Cysteine Residue to Achieve Isoform-Selective Inhibition of the Proline Biosynthetic Enzyme Pyrroline-5-Carboxylate Reductase 2. Authors: Rossman, T.C. / Meeks, K.R. / Purohit, G. / Naldrett, M.J. / Tanner, J.J. / Becker, D.F. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9q6g.cif.gz | 468.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9q6g.ent.gz | 383.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9q6g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/9q6g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/9q6g | HTTPS FTP |
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-Related structure data
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 33621.801 Da / Num. of mol.: 5 / Mutation: K276Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PYCR2 / Production host: ![]() References: UniProt: Q96C36, pyrroline-5-carboxylate reductase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NAD / #4: Chemical | Mass: 132.158 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Formula: C6H12O3 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.18 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: Resevoir contained 400 mM Li2SO4, 22% (w/v) PEG 3350, and 0.1 mM HEPES at pH 7.5. Enzyme solution contained 8 mM NAD+ and 10 mM 2S-Hydroxy-3,3-dimethylbutyric acid. Crystal was soaked in ...Details: Resevoir contained 400 mM Li2SO4, 22% (w/v) PEG 3350, and 0.1 mM HEPES at pH 7.5. Enzyme solution contained 8 mM NAD+ and 10 mM 2S-Hydroxy-3,3-dimethylbutyric acid. Crystal was soaked in cryobuffer containing 20% PEG 200. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 0.976 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Oct 26, 2024 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.65→49.41 Å / Num. obs: 99172 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.8 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.304 / Rpim(I) all: 0.126 / Rrim(I) all: 0.329 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 7.6 |
| Reflection shell | Resolution: 2.65→2.73 Å / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.851 / Num. unique obs: 4479 / CC1/2: 0.348 / Rpim(I) all: 0.746 / Rrim(I) all: 1.998 / Χ2: 1.01 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65→48.63 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.21 / Phase error: 34.1 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→48.63 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
Citation
PDBj







