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- PDB-9q4t: Structure of rat neuronal nitric oxide synthase R349A mutant heme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9q4t
タイトルStructure of rat neuronal nitric oxide synthase R349A mutant heme domain bound with 6-((2,3-difluoro-5-(2-(piperidin-1-yl)ethyl)phenoxy)methyl)-4-methylpyridin-2-amine
要素Nitric oxide synthase, brain
キーワードOXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / nitric oxide synthase inhibitor binding / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / Ion homeostasis / synaptic signaling by nitric oxide ...negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / Ion homeostasis / synaptic signaling by nitric oxide / negative regulation of vasoconstriction / response to nitric oxide / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to vitamin E / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / positive regulation of the force of heart contraction / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / negative regulation of potassium ion transport / regulation of postsynaptic membrane potential / nitric oxide mediated signal transduction / sodium channel regulator activity / nitric-oxide synthase (NADPH) / regulation of neurogenesis / negative regulation of serotonin uptake / nitric-oxide synthase activity / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / postsynaptic density, intracellular component / NADPH binding / L-arginine catabolic process / striated muscle contraction / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of blood pressure / regulation of sodium ion transport / behavioral response to cocaine / response to hormone / nitric oxide metabolic process / photoreceptor inner segment / nitric oxide biosynthetic process / cellular response to epinephrine stimulus / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / secretory granule / calyx of Held / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to activity / cell periphery / response to nicotine / response to nutrient levels / phosphoprotein binding / establishment of protein localization / establishment of localization in cell / cellular response to mechanical stimulus / female pregnancy / negative regulation of insulin secretion / response to peptide hormone / sarcolemma / caveola / potassium ion transport / response to lead ion / cellular response to growth factor stimulus / response to estrogen / vasodilation / Z disc / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / positive regulation of neuron apoptotic process / ATPase binding / response to heat / scaffold protein binding / response to ethanol / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / mitochondrial outer membrane / calmodulin binding / response to hypoxia / cytoskeleton / postsynaptic density / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / synapse / dendrite / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / PDZ domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ACETATE ION / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131920 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Highly potent, selective, and membrane permeable ether linked 2-aminopyridine-based human neuronal nitric oxide synthase inhibitors
著者: Ansari, A. / Chrzanowski, R.T. / Li, H. / Hardy, C.D. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B.
履歴
登録2025年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0706
ポリマ－48,7261
非ポリマー1,3445
水36020
1
A: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子

A: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,14012
ポリマ－97,4532
非ポリマー2,68710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.922, 114.047, 164.449
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-805-

ZN

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, brain / BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 48726.410 Da / 分子数: 1 / 変異: R349A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nos1, Bnos / 器官: brain / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P29476, nitric-oxide synthase (NADPH)

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非ポリマー , 6種, 25分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN


分子量: 241.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3
#4: 化合物 ChemComp-A1CN6 / 6-({2,3-difluoro-5-[2-(piperidin-1-yl)ethyl]phenoxy}methyl)-4-methylpyridin-2-amine


分子量: 361.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25F2N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 % / 解説: bricks
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20-24% PEG3350, 0.1M MES 0.14-0.20M AMMONIUM ACETATE, 10% ETHYLENE GLYCOL, 30uM SDS, 5 mM GSH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→39.52 Å / Num. obs: 39851 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 461606
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 4.648 / Num. unique obs: 2399 / CC1/2: 0.552 / Rpim(I) all: 2.053 / Rrim(I) all: 5.093 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.85→39.518 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 50.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2845 3498 5.07 %random
Rwork0.2275 ---
obs0.2305 36431 90.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→39.518 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3378 0 91 20 3489
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0134866
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6492086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048504
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005613
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8502-1.87550.6261260.58742103X-RAY DIFFRACTION72
1.8755-1.90230.72451160.57392112X-RAY DIFFRACTION75
1.9023-1.93070.57431010.57292239X-RAY DIFFRACTION76
1.9307-1.96090.52631220.55852206X-RAY DIFFRACTION77
1.9609-1.9930.57481390.52272287X-RAY DIFFRACTION80
1.993-2.02740.58121130.4942376X-RAY DIFFRACTION82
2.0274-2.06420.52851080.47952504X-RAY DIFFRACTION85
2.0642-2.10390.47021200.46282475X-RAY DIFFRACTION87
2.1039-2.14690.5371610.43662551X-RAY DIFFRACTION88
2.1469-2.19360.48781370.42282574X-RAY DIFFRACTION91
2.1936-2.24460.41411520.41282682X-RAY DIFFRACTION93
2.2446-2.30070.45131500.39442733X-RAY DIFFRACTION95
2.3007-2.36290.45321330.35262781X-RAY DIFFRACTION96
2.3629-2.43240.39531630.32282719X-RAY DIFFRACTION96
2.4324-2.51090.36861300.29732796X-RAY DIFFRACTION96
2.5109-2.60070.38281290.28892764X-RAY DIFFRACTION96
2.6007-2.70480.36311460.29322837X-RAY DIFFRACTION97
2.7048-2.82780.33271330.28082805X-RAY DIFFRACTION97
2.8278-2.97690.51741210.26972826X-RAY DIFFRACTION98
2.9769-3.16330.29741640.26582808X-RAY DIFFRACTION98
3.1633-3.40740.24411870.23442818X-RAY DIFFRACTION99
3.4074-3.75010.24831630.2112893X-RAY DIFFRACTION100
3.7501-4.29220.2341660.17372847X-RAY DIFFRACTION100
4.2922-5.40550.23481590.15262887X-RAY DIFFRACTION100
5.4055-39.5180.20011590.14672863X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.5819 Å / Origin y: -5.0591 Å / Origin z: 22.4151 Å
111213212223313233
T0.4656 Å2-0.0393 Å2-0.0875 Å2-0.5162 Å2-0.018 Å2--0.4923 Å2
L1.0801 °2-0.1388 °20.2334 °2-1.4811 °2-0.0387 °2--7.8484 °2
S-0.0211 Å °0.142 Å °-0.0243 Å °0.0165 Å °-0.104 Å °-0.048 Å °-0.6049 Å °0.2585 Å °0.0883 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resid 299:716)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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