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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9pmn | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of Capsular polysaccharide biosynthesis protein from Bordetella pertussis in complex with NAD and uridine-diphosphate-n-acetylgalactosamine | |||||||||
![]() | Capsular polysaccharide biosynthesis protein | |||||||||
![]() | ISOMERASE / SSGCID / STRUCTURAL GENOMICS / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / Capsular polysaccharide biosynthesis protein / Bordetella pertussis | |||||||||
機能・相同性 | : / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily / ACETATE ION / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / Capsular polysaccharide biosynthesis protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of Capsular polysaccharide biosynthesis protein from Bordetella pertussis in complex with NAD and uridine-diphosphate-n-acetylgalactosamine 著者: Enayati, P. / Lovell, S. / Seibold, S. / Battaile, K.P. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 546.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 449.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 60.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 77 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 38320.996 Da / 分子数: 4 / 断片: T2-R348 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: wbpP, tviC, vipB, BP1630, BP3149 / プラスミド: BopeA.00085.a.B2 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 342分子 








#2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | ChemComp-NAD / #4: 化合物 | ChemComp-UD2 / #5: 化合物 | ChemComp-ACT / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: Morpheus C1: 20%(v/v) PEG 500 MME, 10%(w/v) PEG 20000, 100 mM Imidazole/MES, pH 6.5, 30 mM NaNO3, 30 mM Na2HPO4 and 30 mM (NH4)2SO4. BopeA.00085.a.B2.PW39367 at 14.1 mg/mL. Screened as apo ...詳細: Morpheus C1: 20%(v/v) PEG 500 MME, 10%(w/v) PEG 20000, 100 mM Imidazole/MES, pH 6.5, 30 mM NaNO3, 30 mM Na2HPO4 and 30 mM (NH4)2SO4. BopeA.00085.a.B2.PW39367 at 14.1 mg/mL. Screened as apo protein but NAD and UD2 ligands bound from the expression host. plate 19876 well C1 drop 1, Puck: PSL-1013, Cryo: direct |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年6月7日 |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9786 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→44.19 Å / Num. obs: 51167 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.17 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 268542 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.47 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.981 / Num. measured all: 22259 / Num. unique obs: 4434 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.484 / Rrim(I) all: 1.098 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I) obs: 1.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.19 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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