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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9p1h | ||||||
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Title | 100K human S-adenosylmethionine decarboxylase | ||||||
![]() | (S-adenosylmethionine decarboxylase ...) x 2 | ||||||
![]() | LYASE / polyamine biosynthesis / decarboxylase / AdoMet | ||||||
Function / homology | ![]() spermine biosynthetic process / adenosylmethionine decarboxylase / adenosylmethionine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / putrescine binding / spermidine biosynthetic process / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Patel, J.R. / Bonzon, T.J. / Bahkt, T. / Fagbohun, O.O. / Clinger, J.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Multi-Temperature Crystallography of S-Adenosylmethionine Decarboxylase Observes Dynamic Loop Motions Authors: Patel, J.R. / Bonzon, T.J. / Bakht, T.F. / Fagbohun, O.O. / Clinger, J.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 420 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 314 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 869.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 876 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 44.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 9p7qC ![]() 9pbbC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
Experimental dataset #1 | Data reference: ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-S-adenosylmethionine decarboxylase ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 30685.988 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 9375.358 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 369 molecules 






#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 4mg/mL enzyme in 200mM NaCl 50mM HEPES pH 7.5 1:1 to reservoir solution containing 4-8% PEG 8000 and 50mM Tris-HCl pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 20, 2025 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.81→43.48 Å / Num. obs: 67064 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 26.81 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 225636 |
Reflection shell | Resolution: 1.81→1.86 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 1.671 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 5042 / CC1/2: 0.301 / Rpim(I) all: 1.054 / Rrim(I) all: 1.983 / Χ2: 0.58 / % possible all: 98 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.86 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.81→43.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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