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- PDB-9p1c: Crystal structure of human TMPRSS11A S368A interacting with its o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9p1c
タイトルCrystal structure of human TMPRSS11A S368A interacting with its own zymogen activation motif
要素(Transmembrane protease serine 11A) x 2
キーワードHYDROLASE / serine protease / zymogen activation
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, HAT/DESC1 / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. ...Peptidase S1A, HAT/DESC1 / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Transmembrane protease serine 11A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Fraser, B.J. / Dong, A. / Hastings, K. / Wilson, R.P. / Seitova, A. / Li, Y. / Arrowsmith, C.H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human TMPRSS11A S368A interacting with its own zymogen activation motif
著者: Fraser, B.J. / Dong, A. / Hastings, K. / Wilson, R.P. / Seitova, A. / Li, Y. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2025年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protease serine 11A
B: Transmembrane protease serine 11A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8957
ポリマ－47,2942
非ポリマー6015
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area11350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.785, 81.785, 44.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Transmembrane protease serine 11A / Airway trypsin-like protease 1 / Epidermal type-II transmembrane serine protease / Esophageal ...Airway trypsin-like protease 1 / Epidermal type-II transmembrane serine protease / Esophageal cancer-susceptibility gene 1 protein


分子量: 21239.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TMPRSS11A non-catalytic chain remains attached to the catalytic chain via a C175-C292 disulfide bond after zymogen cleavage activation. Most of the non-catalytic chain was removed from the ...詳細: TMPRSS11A non-catalytic chain remains attached to the catalytic chain via a C175-C292 disulfide bond after zymogen cleavage activation. Most of the non-catalytic chain was removed from the crystallization experiment through proteolytic cleavage at an unknown site.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS11A, ECRG1, HATL1, HESP / プラスミド: pFHMSP-LIC-N
詳細 (発現宿主): baculovirus donor vector for secreted protein production from Sf9 insect cells
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6ZMR5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Transmembrane protease serine 11A / Airway trypsin-like protease 1 / Epidermal type-II transmembrane serine protease / Esophageal ...Airway trypsin-like protease 1 / Epidermal type-II transmembrane serine protease / Esophageal cancer-susceptibility gene 1 protein


分子量: 26054.576 Da / 分子数: 1 / Mutation: S368A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TMPRSS11A catalytic chain remains attached to the non-catalytic chain via a C175-C292 disulfide bond.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS11A, ECRG1, HATL1, HESP / プラスミド: pFHMSP-LIC-N
詳細 (発現宿主): baculovirus donor vector for secreted protein production from Sf9 insect cells
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6ZMR5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶解説: rhombus shaped crystal
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.4 M sodium/potassium phosphate pH 7.4. TMPRSS11A protein (20 mg/mL) was mixed 1:1 with precipitant (0.5 uL: 0.5 uL) using an Art Robbins Phoenix crystallization robot. Crystals were mounted ...詳細: 1.4 M sodium/potassium phosphate pH 7.4. TMPRSS11A protein (20 mg/mL) was mixed 1:1 with precipitant (0.5 uL: 0.5 uL) using an Art Robbins Phoenix crystallization robot. Crystals were mounted with reservoir solution containing 10% ethylene glycol.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryo cooled stream of LN2 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→40 Å / Num. obs: 9798 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.974 / CC star: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.334 / Rpim(I) all: 0.153 / Rrim(I) all: 0.368 / Χ2: 1.285 / Net I/σ(I): 3.2 / Num. measured all: 103418
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.53-2.572.71.3139440.2370.6190.8441.5710.34495.6
2.57-2.623.21.2989360.3360.7090.7911.5280.36299.4
2.62-2.673.61.2939640.3890.7480.7241.4890.33397.7
2.67-2.734.21.2069710.3870.7470.6321.3660.344100
2.73-2.784.71.1599530.4830.8070.5771.2970.426100
2.78-2.854.81.149700.5190.8270.5611.2740.3798.5
2.85-2.925.40.9789560.6430.8850.4581.0820.477100
2.92-35.40.9119920.6750.8980.4291.0090.53199.6
3-3.095.80.8229520.7540.9270.3720.9030.52599.7
3.09-3.195.80.6959740.8270.9520.3150.7640.65899.9
3.19-3.360.6029500.8530.9590.2660.6590.78799.3
3.3-3.435.90.4989840.8910.9710.2240.5480.939100
3.43-3.595.60.49490.8970.9730.1830.4421.20997.8
3.59-3.786.10.3589310.9270.9810.1570.3921.44495.8
3.78-4.026.60.3269720.9610.990.1390.3551.592100
4.02-4.326.60.2819430.9720.9930.120.3061.93599.1
4.32-4.766.30.2169700.9760.9940.0950.2372.35398.7
4.76-5.456.50.199710.980.9950.0830.2082.45499.3
5.45-6.866.10.1589650.9830.9960.070.1732.28299.7
6.86-406.40.1059500.9920.9980.0460.1153.25897.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.54→39.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 12.891 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.565 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24644 482 4.9 %RANDOM
Rwork0.19163 ---
obs0.19431 9316 98.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.118 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.93 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.93 Å20 Å2
3----3.86 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.54→39.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1899 0 34 17 1950
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0121979
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6391.7872699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5691.7594136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9575243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.709514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.99610297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3965.166978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.3935.166978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.6799.2841219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.6779.2821220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.755.6441001
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.7475.651002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.03810.2051481
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.48252.352164
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.4852.372165
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.544→2.61 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 38 -
Rwork0.347 593 -
obs--86.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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