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- PDB-9ozv: Structure of the self-association domain of LDB2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ozv
タイトルStructure of the self-association domain of LDB2
要素LIM domain-binding protein 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / lim domain binding / transcriptional factors
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular component biogenesis / regulation of kinase activity / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / regulation of cell migration / transcription regulator complex / nucleolus ...positive regulation of cellular component biogenesis / regulation of kinase activity / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / regulation of cell migration / transcription regulator complex / nucleolus / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Vu, T.H. / Patel, K. / Smith, N.C. / Matthews, J.M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP220101489 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP190102543 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the self-association domain of LDB2
著者: Vu, T.H. / Patel, K. / Smith, N.C. / Matthews, J.M.
履歴
登録2025年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIM domain-binding protein 2
B: LIM domain-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6522
ポリマ－43,6522
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, light scattering, cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.628, 95.876, 49.129
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.020, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 27 and (name N or name...
d_2ens_1(chain "B" and ((resid 27 and (name N or name...

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 27 - 204 / Label seq-ID: 6 - 183

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.998539171787, -0.0132953054593, 0.0523713400513), (0.0230757231977, -0.981349418886, 0.190842419424), (0.0488572758648, 0.19177213798, 0.980222634757)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.998539171787, -0.0132953054593, 0.0523713400513), (0.0230757231977, -0.981349418886, 0.190842419424), (0.0488572758648, 0.19177213798, 0.980222634757)
ベクター: 19.7127167894, 39.1468527288, -4.16274790839)

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要素

#1: タンパク質 LIM domain-binding protein 2 / LDB-2 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 1 / CLIM-1 / LIM domain-binding factor CLIM1


分子量: 21825.814 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LDB2 self-association domain, residues 22-205 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ldb2, Clim1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O55203
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium sulfate, HEPES, PEG 8000, MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→47.94 Å / Num. obs: 10574 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 70.55 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.59→2.7 Å / Num. unique obs: 10574 / CC1/2: 0.999

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→46.72 Å / SU ML: 0.5316 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 42.7326
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3414 1043 9.99 %
Rwork0.2682 9398 -
obs0.2755 10441 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 111.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→46.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2986 0 0 0 2986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00373058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7174138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0463450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.78851134
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.41571371034 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.730.42251380.40881258X-RAY DIFFRACTION92.7
2.73-2.90.441490.38971328X-RAY DIFFRACTION99.19
2.9-3.120.41661500.35621363X-RAY DIFFRACTION99.67
3.12-3.440.38491520.28971359X-RAY DIFFRACTION99.67
3.44-3.930.34761490.27151340X-RAY DIFFRACTION99.2
3.93-4.950.29331520.24091375X-RAY DIFFRACTION99.35
4.96-46.720.32311530.22921375X-RAY DIFFRACTION99.09
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.47008104908-1.36758400641-0.004029161300636.3372621499-2.678618980465.472446596050.0849723797185-0.19870174750.2054807503160.542929771152-0.1558242753-0.0126673633319-0.3406486768480.03830927275340.001591672468940.656488091219-0.0635552185330.04446579144040.543601661816-0.03818598456370.87872855549611.052963194632.62430670117.74867862806
23.1566001278-1.355792759660.5814878533855.282038219182.201396297284.47100410192-0.0288803429062-0.1798815377910.1652541658390.4475536450030.05922113259540.1305514568880.009165769500770.1491768617190.0006440299601880.541595280124-0.02867348645010.07270164284580.5717383504150.009088980841880.590074102279.031150772278.8255749287710.1721429752
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'B' and resid 25 through 205)BB25 - 2051 - 181
22(chain 'A' and resid 27 through 204)AA27 - 2041 - 178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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