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- PDB-9owb: Human WRN helicase in complex with allosteric ligand Compound 6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9owb
タイトルHuman WRN helicase in complex with allosteric ligand Compound 6
要素Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
キーワードHYDROLASE / WRN / Werner / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hydrolase activity / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / forked DNA-dependent helicase activity / telomeric G-quadruplex DNA binding / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation ...positive regulation of hydrolase activity / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / forked DNA-dependent helicase activity / telomeric G-quadruplex DNA binding / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / DNA geometric change / Y-form DNA binding / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / bubble DNA binding / MutLalpha complex binding / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / protein localization to nucleolus / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to UV-C / exonuclease activity / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA 3'-5' helicase / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / DNA helicase activity / cellular response to starvation / replication fork / determination of adult lifespan / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular senescence / double-strand break repair / manganese ion binding / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear speck / DNA damage response / centrosome / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Palte, R.L. / Koglin, M. / Maskos, K. / Tauchert, M.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Slas Discov / 年: 2025
タイトル: High-throughput evaluation of novel WRN inhibitors.
著者: Xu, H. / Palte, R.L. / Rickard, M.M. / Kwon, S.W. / Chai, X. / Yuan, J. / Bassett, J. / Moran, J. / Koglin, M. / Musisi, I. / Zhang, M. / Maskos, K. / Tauchert, M.J. / Cheng, Y.S. / Wang, Z. ...著者: Xu, H. / Palte, R.L. / Rickard, M.M. / Kwon, S.W. / Chai, X. / Yuan, J. / Bassett, J. / Moran, J. / Koglin, M. / Musisi, I. / Zhang, M. / Maskos, K. / Tauchert, M.J. / Cheng, Y.S. / Wang, Z. / Yang, Y. / Banerjee, A. / Chen, J.L. / Bharathan, I. / Rico, L. / Logan, K. / Mansueto, M.S. / Shumway, S. / Methot, J.L. / Bauer, R.J.
履歴
登録2025年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
B: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
C: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
D: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,52337
ポリマ－201,9244
非ポリマー4,59933
水27,0951504
1
A: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,68410
ポリマ－50,4811
非ポリマー1,2039
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6229
ポリマ－50,4811
非ポリマー1,1418
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5608
ポリマ－50,4811
非ポリマー1,0797
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,65710
ポリマ－50,4811
非ポリマー1,1769
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.085, 58.394, 131.907
Angle α, β, γ (deg.)90.03, 90.00, 90.00
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPAA511 - 94112 - 442
21ASPASPBB511 - 94112 - 442
12GLUGLUAA510 - 94111 - 442
22GLUGLUCC510 - 94111 - 442
13GLUGLUAA510 - 94111 - 442
23GLUGLUDD510 - 94111 - 442
14ASPASPBB511 - 94112 - 442
24ASPASPCC511 - 94112 - 442
15ASPASPBB511 - 94112 - 442
25ASPASPDD511 - 94112 - 442
16GLUGLUCC510 - 94111 - 442
26GLUGLUDD510 - 94111 - 442

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN / DNA helicase / RecQ-like type 3 / RecQ protein-like 2 / Werner syndrome protein


分子量: 50480.906 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 500-942 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
遺伝子: WRN, RECQ3, RECQL2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q14191, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, DNA 3'-5' helicase

-
非ポリマー , 5種, 1537分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-A1CEX / N-[2-chloro-4-(trifluoromethyl)phenyl]-2-[(10'R)-1-(3-hydroxypyridine-2-carbonyl)-2'-(morpholin-4-yl)-9'-oxo-5',9'-dihydrospiro[piperidine-4,8'-pyrano[4,3-d][1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidin]-4'(6'H)-yl]acetamide


分子量: 703.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H30ClF3N8O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20.0% w/v PEG3350, 200 mM ammonium tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.556→53.5 Å / Num. obs: 234986 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 2.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.556→1.583 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 8328 / CC1/2: 0.734 / % possible all: 66.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
XDS(VERSION Jan 31データ削減
autoPROC(Version 1.1.7)データスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.56→53.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 4.176 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.081 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19234 8235 3.5 %RANDOM
Rwork0.1497 ---
obs0.15124 226751 94.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.791 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20.01 Å2-0.03 Å2
2--0 Å20.45 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→53.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13643 0 297 1504 15444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01314603
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.01713614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3311.6719849
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3041.58731340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.44351841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.24621.97736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.18915.1032514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.391594
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1983.27190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1963.1997189
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8694.8099089
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8694.8099090
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3813.4957413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3813.4957414
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9865.11110749
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.02838.37716359
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.80637.7816049
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.443328217
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A55140.02
12B55140.02
21A55380.02
22C55380.02
31A55040.02
32D55040.02
41B55460.01
42C55460.01
51B55120.01
52D55120.01
61C55300.02
62D55300.02
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.596 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 481 -
Rwork0.288 12409 -
obs--70.32 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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