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- PDB-9ouv: Crystal structure of human IGG1 FC fragment-FC-gamma receptor IIB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ouv
タイトルCrystal structure of human IGG1 FC fragment-FC-gamma receptor IIB complex
要素
  • Immunoglobulin gamma-1 heavy chain Fc fragment
  • Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN / IGG1 / IMMUNOGLOBULIN-LIKE BETA SANDWICH / FC FRAGMENT / FC GAMMA RECEPTOR IIB / CD32B
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of type I hypersensitivity / negative regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / immune effector process / follicular dendritic cell activation / immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of B cell antigen processing and presentation / regulation of immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation ...negative regulation of type I hypersensitivity / negative regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / immune effector process / follicular dendritic cell activation / immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of B cell antigen processing and presentation / regulation of immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / positive regulation of humoral immune response / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / low-affinity IgG receptor activity / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of B cell activation / negative regulation of cytotoxic T cell degranulation / negative regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of macrophage activation / IgG receptor activity / mature B cell differentiation involved in immune response / follicular B cell differentiation / regulation of adaptive immune response / cellular response to molecule of bacterial origin / negative regulation of immune response / Fc-gamma receptor signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / negative regulation of phagocytosis / negative regulation of cytokine production / phagocytosis, engulfment / regulation of innate immune response / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / immunoglobulin mediated immune response / immunoglobulin complex / phagocytosis / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of phagocytosis / cerebellum development / positive regulation of JNK cascade / response to bacterium / defense response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / cellular response to amyloid-beta / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of tumor necrosis factor production / amyloid-beta binding / cell body / dendritic spine / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. ...: / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin gamma-1 heavy chain / Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Pazgier, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01AI162242 米国
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2025
タイトル: Cross-species analysis of FcgRIIa/b (CD32a/b) polymorphisms at position 131: structural and functional insights into the mechanism of IgG- mediated phagocytosis in human and macaque
著者: Tolbert, W.D. / Nhan, P.B. / Conley, H.E. / Ge, X. / Chandravanshi, M. / Lee, M. / Veilleux, J. / Korzeniowski, M. / Gottumukkala, S. / Ackerman, M.E. / Pollara, J. / Pazgier, M.
履歴
登録2025年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin gamma-1 heavy chain Fc fragment
B: Immunoglobulin gamma-1 heavy chain Fc fragment
C: Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4157
ポリマ－69,6403
非ポリマー3,7764
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10110 Å2
ΔGint63 kcal/mol
Surface area30880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.385, 76.086, 120.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin gamma-1 heavy chain Fc fragment / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain NIE


分子量: 25097.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DOX5
#2: タンパク質 Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b / IgG Fc receptor II-b / CDw32 / Fc-gamma RII-b / Fc-gamma-RIIb / FcRII-b


分子量: 19444.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGR2B, CD32, FCG2, IGFR2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31994
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1463.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DGlcpNAcb1-2DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4/a4-b1_a6-h1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 150 mM sodium chloride 100 mM Tris-HCl pH 8.0 8% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年5月16日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.07→50 Å / Num. obs: 16276 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.95 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 3.07→3.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 710 / CC1/2: 0.48 / Rpim(I) all: 0.574 / % possible all: 84.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.2_5419: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.07→32.63 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 723 4.94 %
Rwork0.1859 --
obs0.1886 14638 87.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.07→32.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4790 0 254 1 5045
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045181
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7937066
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3852150
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062841
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007880
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.07-3.310.2842740.26631709X-RAY DIFFRACTION53
3.31-3.640.31131260.23122725X-RAY DIFFRACTION85
3.64-4.170.2621810.19563112X-RAY DIFFRACTION98
4.17-5.240.20571650.15863166X-RAY DIFFRACTION99
5.24-32.630.22511770.17223203X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.57710.3190.03560.40040.0320.2592-0.08890.1647-0.30010.02160.14250.00510.2237-0.02770.12460.16980.05140.06140.1129-0.04760.2756-28.7888-11.1625-50.0909
20.62660.2221-0.22710.5489-0.21370.2403-0.22750.08370.67830.0720.2405-0.4355-0.3131-0.01180.13230.13510.06740.0117-0.06250.09850.0982-9.32179.5712-49.3059
30.08020.0072-0.10060.1632-0.0680.12260.4749-0.1069-0.13210.5298-0.25930.08550.08830.09720.07770.66450.0505-0.22520.70060.06690.23380.1207-11.0683-7.5493
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 231 through 445)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 231 through 445)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 2 through 173)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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