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- PDB-9ot1: Helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ot1
タイトルHelical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex
要素
  • E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
  • Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A
キーワードSIGNALING PROTEIN / IL-17 receptor / ACT1 / helical assembly / IL-17
機能・相同性
機能・相同性情報


transitional two stage B cell differentiation / eosinophil mediated immunity / protein localization to P-body / interleukin-17 receptor activity / leukocyte activation involved in inflammatory response / granulocyte chemotaxis / Interleukin-17 signaling / establishment of T cell polarity / T-helper 17 type immune response / interleukin-17A-mediated signaling pathway ...transitional two stage B cell differentiation / eosinophil mediated immunity / protein localization to P-body / interleukin-17 receptor activity / leukocyte activation involved in inflammatory response / granulocyte chemotaxis / Interleukin-17 signaling / establishment of T cell polarity / T-helper 17 type immune response / interleukin-17A-mediated signaling pathway / mucus secretion / positive regulation of interleukin-23 production / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / eosinophil homeostasis / B cell affinity maturation / positive regulation of interleukin-5 production / fibroblast activation / neutrophil activation / positive regulation of interleukin-13 production / B cell apoptotic process / signal transduction involved in regulation of gene expression / cytokine receptor activity / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / type 2 immune response / mRNA stabilization / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / skin development / B cell homeostasis / humoral immune response / T cell differentiation / lymph node development / defense response to fungus / protein K63-linked ubiquitination / spleen development / positive regulation of defense response to virus by host / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein catabolic process / kidney development / regulation of cell growth / defense response / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of interleukin-6 production / response to virus / protein import into nucleus / positive regulation of inflammatory response / ubiquitin protein ligase activity / heart development / cytoplasmic vesicle / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / signaling receptor binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Interleukin-17 receptor, fibronectin-III-like domain 1 / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 1 superfamily / Interleukin-17 receptor A/B, FnIII-like domain 2 superfamily / IL17RA/B, N-terminal domain / IL17RD, second fnIII domain / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2 / Interleukin-17 receptor A / Interleukin-17 receptor B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhang, H. / Bai, X. / Zhang, X.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130289 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM156386 米国
Welch FoundationI-1702 米国
Welch FoundationI-1944 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for ACT1 oligomerization induced by IL-17 receptor hetero-tetramer.
著者: Hui Zhang / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang /
要旨: The IL-17 receptors (IL-17Rs) play critical roles in immunity and inflammatory diseases. IL-17-induced heteromeric complexes between IL-17RA and another IL-17R trigger signaling by binding the ...The IL-17 receptors (IL-17Rs) play critical roles in immunity and inflammatory diseases. IL-17-induced heteromeric complexes between IL-17RA and another IL-17R trigger signaling by binding the downstream transducer ACT1 through interactions between their intracellular SEF/IL-17R (SEFIR) domains. The molecular mechanism of this process remains unclear. Here we present the cryo-EM structure of the complex of IL-17RA, IL-17RB and ACT1, showing that the IL-17RA and IL-17RB SEFIR domains form an asymmetric hetero-tetramer. The two IL-17RA SEFIR domains serve as the base to recruit ACT1, while IL-17RB stabilizes the IL-17RA dimer but makes no interaction with ACT1. IL-17RB, IL-17RA, and multiple ACT1 together form a double-stranded helical assembly. The C-terminal SEFIR extension (SEFEX) of IL-17RA acts as a molecular tendril to help anchor the ACT1 protomers. The structural model is supported by our mutational analyses. These findings reveal the basis for the formation for the signalosome of the IL-17 receptors and ACT1 critical for immune signaling.
履歴
登録2025年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.12025年12月31日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.22026年2月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22026年2月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A
A: Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A
C: Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A
D: Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A
E: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
F: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
G: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
H: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
I: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
J: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
K: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
L: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
M: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
N: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
O: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
P: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
Q: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
R: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
S: E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)658,36621
ポリマ－658,23519
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Interleukin-17 receptor B,Interleukin-17 receptor A / IL-17 receptor B / IL-17RB / Cytokine receptor-like 4 / IL-17 receptor homolog 1 / IL-17Rh1 / ...IL-17 receptor B / IL-17RB / Cytokine receptor-like 4 / IL-17 receptor homolog 1 / IL-17Rh1 / IL17Rh1 / Interleukin-17B receptor / IL-17B receptor / IL-17 receptor A / IL-17RA / CDw217


分子量: 74795.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: IL17RB, CRL4, EVI27, IL17BR, UNQ2501/PRO19612, IL17RA, IL17R
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRM6, UniProt: Q96F46
#2: タンパク質
E3 ubiquitin ligase TRAF3IP2 / Adapter protein CIKS / Connection to IKK and SAPK/JNK / E3 ubiquitin-protein ligase CIKS / Nuclear ...Adapter protein CIKS / Connection to IKK and SAPK/JNK / E3 ubiquitin-protein ligase CIKS / Nuclear factor NF-kappa-B activator 1 / ACT1 / TRAF3-interacting protein 2


分子量: 23936.861 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF3IP2, C6orf2, C6orf4, C6orf5, C6orf6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43734, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.51 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 157029 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00429420
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45739844
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.95411190
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0414413
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045079

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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