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万見
- PDB-9ood: Crystal structure of MYST acetyltransferase domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ood
タイトルCrystal structure of MYST acetyltransferase domain in complex with inhibitor 10c
要素Histone acetyltransferase KAT8
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Acetyltransferase / Inhibitor / Complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / histone H4K16 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / regulation of mitochondrial transcription / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / histone H4K16 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / regulation of mitochondrial transcription / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome / post-embryonic hemopoiesis / myeloid cell differentiation / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of type I interferon production / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / NuA4 histone acetyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / neurogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / regulation of autophagy / promoter-specific chromatin binding / kinetochore / nuclear matrix / HATs acetylate histones / chromosome / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain ...: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Acyl-CoA N-acyltransferase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hermans, S.J. / Suwandi, A. / Parker, M.W. / Baell, J.B.
資金援助 オーストラリア, 4件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1030704 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1080146 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1117602 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1194263 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2026
タイトル: Biological Activity and Structural Biology of Current KAT6A Inhibitor Chemotypes.
著者: Suwandi, A. / Jin, J. / Zhao, Y. / Mudududdla, R. / Gee, Y.S. / Deora, G.S. / Sun, Y. / Wei, H. / Huang, F. / He, J.S. / George, A.J. / Hermans, S.J. / Leaver, D.J. / Parker, M.W. / Baell, J.B.
履歴
登録2025年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2027
ポリマ－34,4341
非ポリマー7696
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.598, 57.048, 120.204
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT8 / Lysine acetyltransferase 8 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 1 / hMOF


分子量: 34433.598 Da / 分子数: 1 / 変異: A142S, L145M, T146I, K157R, S204W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT8, MOF, MYST1, PP7073 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7Z6, histone acetyltransferase

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非ポリマー , 5種, 83分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-A1CDI / 5-ethoxy-2-fluoro-N'-(1H-indole-6-sulfonyl)-3-methylbenzohydrazide


分子量: 391.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18FN3O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH7.5, 0.2-0.3 M NaCl, 12.5-15% PEG3350 / Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953729987144 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953729987144 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→41.38 Å / Num. obs: 16899 / % possible obs: 97.54 % / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0931 / Rpim(I) all: 0.0314 / Rrim(I) all: 0.0985 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6241 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 1611 / CC1/2: 0.916 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.2119 / Rrim(I) all: 0.6603 / % possible all: 97.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1-2575_1496精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→41.377 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2497 805 4.88 %
Rwork0.1936 --
obs0.1964 16492 97.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→41.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 47 77 2320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.923121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.0071358
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.33790.26211250.22522573X-RAY DIFFRACTION98
2.3379-2.51830.26281310.22662620X-RAY DIFFRACTION99
2.5183-2.77170.29851180.22382619X-RAY DIFFRACTION99
2.7717-3.17270.27511280.2132604X-RAY DIFFRACTION97
3.1727-3.99670.23991610.17892593X-RAY DIFFRACTION97
3.9967-41.3770.2311420.17432678X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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