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- PDB-9oms: X-ray structure of human acetylcholinesterase (hAChE) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9oms
タイトルX-ray structure of human acetylcholinesterase (hAChE) in complex with bis-oxime reactivator LG-1922
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / homodimer / reactivator complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / side of membrane / synapse assembly / collagen binding / laminin binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / nervous system development / amyloid-beta binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / hydrolase activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NITRATE ION / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kovalevsky, A. / Radic, Z. / Gerlits, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R21NS120839 米国
引用ジャーナル: Chem.Biol.Interact. / 年: 2025
タイトル: Kinetic and structural evidence for specific DMSO interference with reversible binding of uncharged bis-oximes to hAChE and their reactivation kinetics of OP-hAChE.
著者: Kolic, D. / Gerlits, O. / Kucharski, M. / Gorecki, L. / Joiner, N. / Kovalevsky, A. / Radic, Z.
履歴
登録2025年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,6619
ポリマ－120,5762
非ポリマー1,0857
水9,494527
1
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,6619
ポリマ－120,5762
非ポリマー1,0857
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_764-x+y+2,-x+1,z-1/31
Buried area4630 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area38140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.470, 124.470, 129.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 60287.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: 化合物 ChemComp-A1CD5 / 2-(hydroxyimino)-N-{2-[(3S)-1-(3-{[(2E)-2-(hydroxyimino)acetyl]amino}propyl)piperidin-3-yl]ethyl}acetamide


分子量: 327.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H25N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細The bis-oxime reactivator LG-1922 was prepared as a racemic mixture. The chirality of the bound ...The bis-oxime reactivator LG-1922 was prepared as a racemic mixture. The chirality of the bound compound cannot be unequivocally established given the resolution of the data, thus the ligand was refined with the chirality that best fits the electron density (A1CD5).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.47 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM potassium nitrate, 100 mM HEPES pH 7.5, 11 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 86340 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.802 / Mean I/σ(I) obs: 1.53 / Num. unique obs: 8689 / CC1/2: 0.51 / Rpim(I) all: 0.529 / Rrim(I) all: 0.965 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→44.94 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 24.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2189 3978 4.84 %random
Rwork0.1923 ---
obs0.1935 82206 93.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8376 0 66 527 8969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51811873
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8171220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.430.3454650.31311453X-RAY DIFFRACTION48
2.43-2.460.4099860.29672025X-RAY DIFFRACTION68
2.46-2.50.3474920.29512393X-RAY DIFFRACTION79
2.5-2.530.34641430.29672547X-RAY DIFFRACTION87
2.53-2.570.29811260.28182684X-RAY DIFFRACTION90
2.57-2.60.29251900.28622703X-RAY DIFFRACTION92
2.6-2.650.34031450.2882802X-RAY DIFFRACTION93
2.65-2.690.32541330.28052822X-RAY DIFFRACTION96
2.69-2.740.23871630.26252910X-RAY DIFFRACTION99
2.74-2.790.29761620.25392983X-RAY DIFFRACTION99
2.79-2.840.2841910.24382918X-RAY DIFFRACTION99
2.84-2.90.28621420.23562973X-RAY DIFFRACTION100
2.9-2.960.24231870.23172925X-RAY DIFFRACTION99
2.96-3.030.2461490.21922962X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.10.2541820.2282945X-RAY DIFFRACTION99
3.1-3.190.26291670.21932847X-RAY DIFFRACTION97
3.19-3.280.2798920.20992963X-RAY DIFFRACTION98
3.28-3.390.21141150.20643001X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.510.24881420.19032951X-RAY DIFFRACTION99
3.51-3.650.23661430.17713012X-RAY DIFFRACTION99
3.65-3.810.16781440.17292923X-RAY DIFFRACTION99
3.82-4.020.19751460.16422950X-RAY DIFFRACTION99
4.02-4.270.16861600.15112859X-RAY DIFFRACTION97
4.27-4.60.16311380.13422976X-RAY DIFFRACTION99
4.6-5.060.15641710.13872932X-RAY DIFFRACTION100
5.06-5.790.17411600.16182915X-RAY DIFFRACTION98
5.79-7.290.18071350.16452914X-RAY DIFFRACTION97
7.3-44.940.14071090.14692940X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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