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- PDB-9olb: Identification of ligands for E3 ligases using fragment-based methods -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9olb
タイトルIdentification of ligands for E3 ligases using fragment-based methods
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • TNF receptor-associated factor 4
キーワードLIGASE / small molecule / complex crystal structure / CBL-c / TKB (TYROSINE KINASE BINDING) / REGULATOR OF EGFR MEDIATED SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory tube development / respiratory gaseous exchange by respiratory system / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR ...respiratory tube development / respiratory gaseous exchange by respiratory system / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / WW domain binding / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / positive regulation of protein kinase activity / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / bicellular tight junction / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / signaling adaptor activity / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / ossification / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of DNA repair / basal plasma membrane / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of JNK cascade / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / RING-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / fibrillar center / positive regulation of protein phosphorylation / cell morphogenesis / neuron differentiation / positive regulation of fibroblast proliferation / HCMV Early Events / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / actin filament binding / cell junction / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / PIP3 activates AKT signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / transferase activity / ATPase binding / virus receptor activity
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 4, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology ...TNF receptor-associated factor 4, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / TNF receptor-associated factor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Phan, J. / Fesik, S.W.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Rsc Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Identification of ligands for E3 ligases with restricted expression using fragment-based methods.
著者: Waterson, A.G. / Lehmann, B.D. / Lu, Z. / Sensintaffar, J.L. / Olejniczak, E.T. / Zhao, B. / Rietz, T. / Payne, W.G. / Phan, J. / Fesik, S.W.
履歴
登録2025年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 4
B: TNF receptor-associated factor 4
C: TNF receptor-associated factor 4
D: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4764
ポリマ－67,4764
非ポリマー00
水1,00956
1
A: TNF receptor-associated factor 4
D: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2482
ポリマ－23,2482
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area9490 Å2
手法PISA
2
B: TNF receptor-associated factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1141
ポリマ－22,1141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8190 Å2
手法PISA
3
C: TNF receptor-associated factor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1141
ポリマ－22,1141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.550, 84.963, 68.018
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 4 / Cysteine-rich domain associated with RING and Traf domains protein 1 / Metastatic lymph node gene ...Cysteine-rich domain associated with RING and Traf domains protein 1 / Metastatic lymph node gene 62 protein / MLN 62 / RING finger protein 83


分子量: 22113.926 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF4, CART1, MLN62, RNF83 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BUZ4, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 1134.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10-15% PEG 3350, 0.1 M Bis-TRIS pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 300 mm / 検出器: CCD / 日付: 2020年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 17400 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.991 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.64-2.696.50.9398610.7890.9390.3941.020.783
2.69-2.736.60.8128700.8020.9440.3380.880.787
2.73-2.796.60.6998590.870.9650.2910.7580.79
2.79-2.846.60.5558700.910.9760.2310.6020.809
2.84-2.916.60.4998560.9190.9790.2080.5410.793
2.91-2.976.60.4218840.9320.9820.1760.4570.822
2.97-3.056.70.3568390.9510.9870.1480.3860.854
3.05-3.136.60.2838890.9750.9940.1180.3070.837
3.13-3.226.70.2388580.9750.9940.0990.2580.886
3.22-3.336.60.2028570.9820.9950.0840.220.963
3.33-3.446.70.1628660.9880.9970.0670.1751.039
3.44-3.586.60.1428730.9860.9970.0590.1541.125
3.58-3.746.60.128710.9930.9980.050.131.127
3.74-3.946.60.0898540.9960.9990.0370.0961.069
3.94-4.196.60.0768820.9970.9990.0310.0821.109
4.19-4.516.60.0628700.9970.9990.0260.0681.075
4.51-4.966.60.0538810.9980.9990.0220.0571.019
4.96-5.686.60.0558790.99810.0230.060.968
5.68-7.146.50.068760.9980.9990.0250.0650.961
7.14-306.30.0459050.99810.0190.0491.225

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.62→29.25 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2764 802 4.62 %
Rwork0.2017 --
obs0.2052 17373 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→29.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3776 0 0 56 3832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.055304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.41539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.62-2.790.39431440.27412640X-RAY DIFFRACTION96
2.79-30.30541060.23792777X-RAY DIFFRACTION100
3-3.30.31041430.22812781X-RAY DIFFRACTION100
3.3-3.780.32941280.20672782X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.760.25281320.1742774X-RAY DIFFRACTION100
4.76-29.250.21111490.18472817X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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