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- PDB-9o9i: Crystal structure of mouse Vps29 bound to DENND4C peptide (re-ref... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o9i
タイトルCrystal structure of mouse Vps29 bound to DENND4C peptide (re-refinement)
要素
  • ALA-LYS-VAL-VAL-GLN-ARG-GLU-ASP-VAL-GLU-THR-GLY-LEU-ASP-PRO-LEU-SER-LEU
  • Isoform 2 of Vacuolar protein sorting-associated protein 29
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Retromer / endosome / membrane trafficking / DENN domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Rab protein signal transduction / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / Golgi to vacuole transport / insulin-responsive compartment / retromer complex / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / cytoplasmic vesicle membrane ...regulation of Rab protein signal transduction / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / Golgi to vacuole transport / insulin-responsive compartment / retromer complex / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / cytoplasmic vesicle membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity / protein localization to plasma membrane / cellular response to insulin stimulus / protein transport / cytoplasmic vesicle / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / dDENN domain / uDENN domain / uDENN domain / Domain always found upstream of DENN domain, found in a variety of signalling proteins / cDENN domain / dDENN domain / DENN domain, C-terminal lobe / DENN (AEX-3) domain / Domain found in a variety of signalling proteins, always encircled by uDENN and dDENN ...: / dDENN domain / uDENN domain / uDENN domain / Domain always found upstream of DENN domain, found in a variety of signalling proteins / cDENN domain / dDENN domain / DENN domain, C-terminal lobe / DENN (AEX-3) domain / Domain found in a variety of signalling proteins, always encircled by uDENN and dDENN / Domain always found downstream of DENN domain, found in a variety of signalling proteins / MABP domain / Tripartite DENN domain / Tripartite DENN domain profile. / MABP domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / DENN domain-containing protein 4C / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Chen, K.-E. / Collins, B.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP2016410 オーストラリア
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Mapping of endosomal proximity proteomes reveals Retromer as a hub for RAB GTPase regulation.
著者: Anton-Plagaro, C. / Chen, K.E. / Guo, Q. / Liu, M. / Evans, A.J. / Lewis, P.A. / Heesom, K.J. / Wilkinson, K.A. / Collins, B.M. / Cullen, P.J.
履歴
登録2025年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2025年8月13日ID: 8VOD
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: ALA-LYS-VAL-VAL-GLN-ARG-GLU-ASP-VAL-GLU-THR-GLY-LEU-ASP-PRO-LEU-SER-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1973
ポリマ－23,0602
非ポリマー1371
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.899, 42.899, 172.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-320-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vesicle protein sorting 29


分子量: 21089.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Isoform 2 of mouse Vps29 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps29 / プラスミド: pGEX4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QZ88
#2: タンパク質・ペプチド ALA-LYS-VAL-VAL-GLN-ARG-GLU-ASP-VAL-GLU-THR-GLY-LEU-ASP-PRO-LEU-SER-LEU / DENN domain-containing protein 4C


分子量: 1971.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5VZ89
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→37.15 Å / Num. obs: 11234 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 0.45 / Net I/σ(I): 7.1 / Num. measured all: 54772
反射 シェル解像度: 2.11→2.18 Å / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.976 / Num. measured all: 3758 / Num. unique obs: 829 / CC1/2: 0.46 / Rpim(I) all: 0.503 / Rrim(I) all: 1.102 / Χ2: 0.24 / Net I/σ(I) obs: 0.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→36.32 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 840 10.14 %
Rwork0.1886 --
obs0.1951 8281 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→36.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1577 0 5 26 1608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0562207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.812215
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.50.33781370.25871206X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.690.30811320.21011220X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.960.29941350.2631201X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.390.30641410.20881229X-RAY DIFFRACTION100
3.39-4.270.23941430.18111251X-RAY DIFFRACTION100
4.27-36.320.21061520.15481334X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -28.1934 Å / Origin y: 14.4034 Å / Origin z: -14.5937 Å
111213212223313233
T0.2129 Å20.0107 Å20.0237 Å2-0.3247 Å2-0.0187 Å2--0.3033 Å2
L1.2735 °2-0.1649 °20.768 °2-2.0902 °20.4203 °2--3.3328 °2
S-0.0182 Å °-0.1029 Å °0.0461 Å °0.0883 Å °-0.0978 Å °0.1221 Å °0.0744 Å °0.0391 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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