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- PDB-9o6t: Structure of the human prohibitin complex in the open state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o6t
タイトルStructure of the human prohibitin complex in the open state
要素
  • Prohibitin 1
  • Prohibitin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Mitochondria / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / modulation by host of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway ...complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / modulation by host of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / sphingolipid binding / Processing of SMDT1 / Cellular response to mitochondrial stress / T-helper 17 type immune response / positive regulation of exit from mitosis / RIG-I signaling pathway / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of complement activation / complement component C3b binding / mammary gland branching involved in thelarche / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / sister chromatid cohesion / mammary gland epithelial cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / DNA biosynthetic process / positive regulation of interleukin-17 production / B cell activation / presynaptic active zone / mammary gland alveolus development / progesterone receptor signaling pathway / mitophagy / cellular response to retinoic acid / estrogen receptor signaling pathway / antiviral innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / cell periphery / GABA-ergic synapse / nuclear estrogen receptor binding / mitochondrion organization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / RAF activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of protein catabolic process / histone deacetylase binding / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / transcription corepressor activity / osteoblast differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / cell migration / regulation of apoptotic process / cellular response to hypoxia / mitochondrial outer membrane / early endosome / mitochondrial inner membrane / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / protein stabilization / protein heterodimerization activity / symbiont entry into host cell / axon / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prohibitin / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Prohibitin 1 / Prohibitin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22 Å
データ登録者Rose, K. / Herrmann, E. / Hurley, J.H.
資金援助 米国, ドイツ, 4件
組織認可番号国
Aligning Science Across Parkinsons (ASAP)ASAP-000350 米国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM139168 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM139166 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: In situ cryo-ET visualization of mitochondrial depolarization and mitophagic engulfment
著者: Rose, K.M. / Herrmann, E. / Kakudji, E. / Lizarrondo, J. / Celebi, A.Y. / Wilfling, F. / Lewis, S.C. / Hurley, J.H.
履歴
登録2025年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prohibitin-2
B: Prohibitin 1
C: Prohibitin-2
D: Prohibitin 1
E: Prohibitin-2
F: Prohibitin 1
G: Prohibitin-2
H: Prohibitin 1
I: Prohibitin-2
J: Prohibitin 1
K: Prohibitin-2
L: Prohibitin 1
M: Prohibitin-2
N: Prohibitin 1
O: Prohibitin-2
P: Prohibitin 1
Q: Prohibitin-2
R: Prohibitin 1
S: Prohibitin-2
T: Prohibitin 1
U: Prohibitin-2
V: Prohibitin 1
W: Prohibitin-2
X: Prohibitin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)758,15324
ポリマ－758,15324
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Prohibitin-2 / B-cell receptor-associated protein BAP37 / D-prohibitin / Repressor of estrogen receptor activity


分子量: 33341.355 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: U2OS / 参照: UniProt: Q99623
#2: タンパク質
Prohibitin 1


分子量: 29838.029 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: U2OS / 参照: UniProt: P35232
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Human prohibitin complex consisting of PHB1 and PHB2
タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 310.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
EM imaging

加速電圧: 300 kV / アライメント法: COMA FREE / 凍結剤: NITROGEN / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モデル: TFS KRIOS / モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / Specimen-ID: 1

ID倍率（公称値） (X)
143000
264000
342000
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)Avg electron dose per subtomogram (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
112.190GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
223120FEI FALCON IV (4k x 4k)
333120GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置
エネルギーフィルター名称IDImaging-IDエネルギーフィルタースリット幅 (eV)
GIF Bioquantum1125
TFS Selectris X2210
GIF Bioquantum3320

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1193 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection手法: Manual picking / Num. of tomograms: 77 / Num. of volumes extracted: 2677
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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