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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9o4f | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Pre-fusion Stabilized HERV-K Envelope Trimer Ectodomain | ||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Human endogenous retrovirus K / glycoprotein / HERV-K / envelope / pre-fusion | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Shek, J. / Sun, C. / Hastie, K. / Saphire, E.O. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Human endogenous retrovirus K (HERV-K) envelope structures in pre- and post-fusion by Cryo-EM 著者: Shek, J. / Sun, C. / Hastie, K. / Saphire, E.O. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 369.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 278.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.9 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 59.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 89.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 70098MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 42193.434 Da / 分子数: 3 / 変異: V437C, S463R, K464R, / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V437C mutation 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q69384 #2: タンパク質 | 分子量: 27455.500 Da / 分子数: 3 / 変異: V498C / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V498C mutation. Fusion protein with enterokinase site, GGS linkers, and T4-fibritin foldon trimerization domain. C- ...詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V498C mutation. Fusion protein with enterokinase site, GGS linkers, and T4-fibritin foldon trimerization domain. C-terminal HRV-3C protease site and twin-strep II tag.,Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V498C mutation. Fusion protein with enterokinase site, GGS linkers, and T4-fibritin foldon trimerization domain. C-terminal HRV-3C protease site and twin-strep II tag. 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ERVK-6, ERVK6 / 細胞株 (発現宿主): S2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q69384, UniProt: P10104 |
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-糖 , 5種, 30分子 
#3: 多糖 | #4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #5: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #6: 多糖 | #7: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Pre-fusion Stabilized HERV-K Envelope Trimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||
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分子量 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() プラスミド: pMT-puro | ||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: Filtered and degassed | ||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.184 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 | ||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8603 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1640558 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: Initial model was built using ModelAngelo / Source name: Other / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 43.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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