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万見
- PDB-9ny4: USP21 bound to H2AK119ub nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ny4
タイトルUSP21 bound to H2AK119ub nucleosome
要素
  • (601 DNA (145- ...) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Deubiquitinase / DNA-binding protein / DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / TNFR1-induced proapoptotic signaling / protein deubiquitination / cysteine-type peptidase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation ...deNEDDylase activity / TNFR1-induced proapoptotic signaling / protein deubiquitination / cysteine-type peptidase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / transcription coactivator activity / Ub-specific processing proteases / protein heterodimerization activity / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / : / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / : / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Ubiquitin B / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Rahman, S. / Wolberger, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130393 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Mechanism of USP21 autoinhibition and histone H2AK119 deubiquitination.
著者: Sanim Rahman / Chad W Hicks / Alexander Gwizdala / Cynthia Wolberger /
要旨: Monoubiquitinated histone H2A lysine 119 (H2AK119ub) is a modification associated with transcriptional silencing and heterochromatin formation. Ubiquitin-specific protease 21 (USP21), one of four ...Monoubiquitinated histone H2A lysine 119 (H2AK119ub) is a modification associated with transcriptional silencing and heterochromatin formation. Ubiquitin-specific protease 21 (USP21), one of four major H2AK119-specific deubiquitinating enzymes (DUBs), plays critical roles in diverse cellular processes. However, the mechanisms by which USP21 specifically deubiquitinates H2AK119ub and is regulated are unknown. We determined the cryo-EM structure of the USP21 catalytic domain bound to an H2AK119ub nucleosome, which revealed a recognition mode that differs from that of other H2AK119-specific DUBs. We unexpectedly found that the N-terminal IDR of USP21 inhibits the enzyme's activity. Using AlphaFold-Multimer to perform a virtual screen of USP21 interactors, we identified kinases that phosphorylate the USP21 IDR and thereby relieve autoinhibition. AlphaFold3 modeling of USP21 suggests a structural model for autoinhibition. AlphaFold analysis suggests that phosphorylation-regulated autoinhibition may be a feature of various USP enzymes. These findings shed light on the mechanisms of H2AK119 deubiquitination and reveal a previously unexplored mode of phosphorylation-dependent DUB autoregulation.
履歴
登録2025年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: 601 DNA (145-MER)
J: 601 DNA (145-MER)
K: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
U: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,37912
ポリマ－249,37912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 6種, 10分子 AEBFCGDHKU

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 14083.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13629.911 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21 / Deubiquitinating enzyme 21 / Ubiquitin thioesterase 21 / Ubiquitin-specific-processing protease 21


分子量: 41744.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP21, USP23, PP1490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UK80, ubiquitinyl hydrolase 1
#8: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 9036.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QS39

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601 DNA (145- ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 601 DNA (145-MER)


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 601 DNA (145-MER)


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: USP21 bound to H2AK119ub nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TITAN THEMIS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83810 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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