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- PDB-9nxv: Crystal Structure of Glutathione S-Transferase Bla g 5 (sigma class) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nxv
タイトルCrystal Structure of Glutathione S-Transferase Bla g 5 (sigma class)
要素Glutathione S-transferase
キーワードTRANSFERASE / Glutathione S-Transferase / German cockroach / GST / GSH / allergen
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione peroxidase activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE / GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Blattella germanica (チャバネゴキブリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Zong, G. / Pedersen, L.C. / Mueller, G.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1ZICES102645 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1ZIAES102906 米国
引用ジャーナル: Clin Exp Allergy / 年: 2026
タイトル: Reclassification of GST Allergens Based on Their Cross-Reactivity in Two Divergent Cockroach Species.
著者: Zong, G. / Lozano, A. / Leighton, G.O. / Randall, T. / Pedersen, L.C. / Glesner, J. / Smith, B.R.E. / Acevedo, N. / Schal, C. / Caraballo, L. / Pomes, A. / Zakzuk, J. / Mueller, G.A.
履歴
登録2025年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase
B: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,03011
ポリマ－46,7292
非ポリマー2,3009
水9,368520
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area16520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.605, 82.173, 102.422
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase / GST class-sigma / Major allergen Bla g 5


分子量: 23364.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blattella germanica (チャバネゴキブリ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O18598, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GDS / OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE


分子量: 612.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H32N6O12S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GSH / Glutathione / GST class-sigma / Major allergen Bla g 5


タイプ: peptide-like / 分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H17N3O6S
由来: (組換発現) Blattella germanica (チャバネゴキブリ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: glutathione transferase
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.01M Sodium Citrate, 33% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→33.24 Å / Num. obs: 113051 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 892114
反射 シェル解像度: 1.27→1.33 Å / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 1.973 / Num. measured all: 129706 / Num. unique obs: 16555 / CC1/2: 0.476 / Rpim(I) all: 0.73 / Rrim(I) all: 2.108 / Χ2: 0.78 / Net I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
autoPROCデータスケーリング
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→33.24 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1821 4653 5 %
Rwork0.1611 --
obs0.1622 93057 96.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→33.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3228 0 93 520 3841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.795
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.481282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.370.27081580.25532993X-RAY DIFFRACTION99
1.37-1.380.25711570.25422976X-RAY DIFFRACTION99
1.38-1.40.26041570.25792993X-RAY DIFFRACTION99
1.4-1.420.24611550.24992950X-RAY DIFFRACTION99
1.42-1.430.2841580.22872999X-RAY DIFFRACTION99
1.43-1.450.24491560.22712972X-RAY DIFFRACTION99
1.45-1.480.24631590.22233020X-RAY DIFFRACTION99
1.48-1.50.22871560.20722966X-RAY DIFFRACTION99
1.5-1.520.24251590.2073016X-RAY DIFFRACTION99
1.52-1.550.23021570.20262990X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.570.2261590.18963009X-RAY DIFFRACTION99
1.57-1.60.20821580.18253016X-RAY DIFFRACTION99
1.6-1.630.19011570.17222988X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.660.20661610.16573054X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.70.15921580.1652996X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.740.181590.16113023X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.780.18691590.16033018X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.830.18821610.16373045X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.890.1821580.16973012X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.950.21081000.17711903X-RAY DIFFRACTION63
1.95-2.020.19541620.1613074X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.10.17661140.15932161X-RAY DIFFRACTION72
2.1-2.190.17841610.15443066X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.310.17231280.15442424X-RAY DIFFRACTION79
2.31-2.450.18121610.15123065X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.640.17571620.14793063X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.910.17561620.14693089X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.330.16491630.15023100X-RAY DIFFRACTION100
3.33-4.190.1491650.13183134X-RAY DIFFRACTION99
4.19-33.240.17871730.16373289X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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