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万見
- PDB-9nek: Capsid structure of the Syngnathus scovelli chapparvovirus virus-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nek
タイトルCapsid structure of the Syngnathus scovelli chapparvovirus virus-like particle
要素Putative structural protein VP
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / parvovirus / fish virus / virus capsid / T=1 / icosahedral virus particle / chapparvovirus / chaphamaparvovirus
機能・相同性Putative structural protein VP
機能・相同性情報
生物種Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Penzes, J.J. / Kaelber, J.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other government 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2025
タイトル: Capsid Structure of the Fish Pathogen Syngnathus Scovelli Chapparvovirus Offers a New Perspective on Parvovirus Structural Biology.
著者: Judit J Penzes / Jason T Kaelber /
要旨: Chapparvoviruses (ChPVs) comprise a divergent lineage of the ssDNA virus family and evolved to infect vertebrate animals independently from the subfamily. Despite being pathogenic and widespread in ...Chapparvoviruses (ChPVs) comprise a divergent lineage of the ssDNA virus family and evolved to infect vertebrate animals independently from the subfamily. Despite being pathogenic and widespread in environmental samples and metagenomic assemblies, their structural characterization has proven challenging. Here, we report the first structural analysis of a ChPV, represented by the fish pathogen, Syngnathus scovelli chapparvovirus (SsChPV). We show through the SsChPV structure that the lineage harbors a surface morphology, subunit structure, and multimer interactions that are unique among parvoviruses. The SsChPV capsid evolved a threefold-related depression of α-helices that is analogous to the β-annulus pore of denso- and hamaparvoviruses and may play a role in monomer oligomerization during assembly. As interacting β-strands are absent from the twofold symmetry axis, the viral particle lacks the typical stability and resilience of parvovirus capsids. Although all parvoviruses thus far rely on the threading of large, flexible N-terminal domains to the capsid surface for their intracellular trafficking, our results show that ChPVs completely lack any such N-terminal sequences. This led to the subsequent degradation of their fivefold channel, the site of N-terminus externalization. These findings suggest that ChPVs harbor an infectious pathway that significantly deviates from the rest of the .
履歴
登録2025年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative structural protein VP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9691
ポリマ－41,9691
非ポリマー00
水00
1
A: Putative structural protein VP
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,518,14960
ポリマ－2,518,14960
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Putative structural protein VP


分子量: 41969.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gill tissue of male Syngnathus scovelli
由来: (組換発現) Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
詳細 (発現宿主): pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
参照: UniProt: A0A6B9D5B5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Syngnathus scovelli chapparvovirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.41 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
株: AcNPV / 細胞: Sf9 / プラスミド: pFastBac1
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Syngnathus scovelli
ウイルス殻名称: virus particle / 直径: 220 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Very diluted sample prep
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 297 K / 詳細: Front blotted only

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 31 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11910
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7Coot0.9.8.96モデルフィッティング
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIX1.19.2_4158モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 14213
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2202 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化最高解像度: 2.93 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00417646
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55424156
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9322274
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442598
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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