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- PDB-9ncz: Crystal structure of human AlkBH3 in complex with manganese and 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ncz
タイトルCrystal structure of human AlkBH3 in complex with manganese and 2-oxoglutarate
要素Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase alkB homolog 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / Fe(II)/2-oxoglutarate-dependent dioxygenase / RNA demethylase / RNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA N1-methyladenine demethylase / mRNA N1-methyladenosine dioxygenase activity / ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / DNA oxidative demethylase / broad specificity oxidative DNA demethylase activity / oxidative RNA demethylase activity / DNA alkylation repair / L-ascorbic acid binding / negative regulation of cytoplasmic translation / ferrous iron binding ...mRNA N1-methyladenine demethylase / mRNA N1-methyladenosine dioxygenase activity / ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / DNA oxidative demethylase / broad specificity oxidative DNA demethylase activity / oxidative RNA demethylase activity / DNA alkylation repair / L-ascorbic acid binding / negative regulation of cytoplasmic translation / ferrous iron binding / cell population proliferation / DNA repair / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alkylated DNA repair protein alkB homologue 3 / Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase AlkB-like / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase AlkB-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase alkB homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Suma, K. / Mugridge, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM143000 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human AlkBH3 in complex with manganese and 2-oxoglutarate
著者: Suma, K. / Mugridge, J.S.
履歴
登録2025年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase alkB homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3104
ポリマ－29,0741
非ポリマー2363
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Gel filtration shows single molecular weight species or monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.496, 66.031, 51.857
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.199, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase alkB homolog 3 / Alkylated DNA repair protein alkB homolog 3 / hABH3 / DEPC-1 / Prostate cancer antigen 1


分子量: 29073.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: his-tagged protein with TEV cleavage site / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALKBH3, ABH3, DEPC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q96Q83, DNA oxidative demethylase, mRNA N1-methyladenine demethylase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.69 % / 解説: Tetragonal
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.02 M MgCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5, 22% Polyacrylic acid 5100 Na salt

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.920105 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.920105 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→33.02 Å / Num. obs: 18053 / % possible obs: 99.84 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.98 / CC star: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.26 / Rpim(I) all: 0.1425 / Net I/σ(I): 4.62
反射 シェル解像度: 1.972→2.043 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.322 / Mean I/σ(I) obs: 1.23 / Num. unique obs: 1788 / CC1/2: 0.337 / CC star: 0.71 / Rpim(I) all: 0.7122 / % possible all: 99.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSJun 30, 2024; Fast_DP version 1.6.2データ削減
PHASER2.8.3位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.97→33.02 Å / SU ML: 0.2386 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.2741
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2423 885 -
Rwork0.1877 17148 -
obs-18033 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→33.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1765 0 12 117 1894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00731827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84322491
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0516261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.8954251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.97-2.10.28891500.24782825X-RAY DIFFRACTION99.4
2.1-2.260.30181350.2222890X-RAY DIFFRACTION99.97
2.26-2.480.27311430.20732811X-RAY DIFFRACTION99.93
2.48-2.840.25491510.19692851X-RAY DIFFRACTION99.97
2.84-3.580.22061570.1632846X-RAY DIFFRACTION99.97
3.58-33.020.20781490.16482925X-RAY DIFFRACTION99.97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.09389509137 Å / Origin y: -8.41664524261 Å / Origin z: -21.5074447656 Å
111213212223313233
T0.140063788295 Å20.00293837618103 Å2-0.00803918456303 Å2-0.129782841891 Å2-0.0118510681056 Å2--0.14616023794 Å2
L1.04090364195 °20.109167963256 °2-0.275023193975 °2-0.605497745761 °2-0.13765025891 °2--0.675516163851 °2
S0.000425732541445 Å °-0.0279911567369 Å °0.0852450757384 Å °0.0169688181458 Å °-0.00682551640331 Å °-0.00824129749565 Å °-0.0241064228528 Å °-0.00220903017764 Å °0.00486672404258 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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