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- PDB-9n9y: Crystal structure of truncated USP1:UAF1 in complex with compound 18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n9y
タイトルCrystal structure of truncated USP1:UAF1 in complex with compound 18
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1, N-terminal fragment,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / ubiquitin / cysteine protease / allosteric inhibitor / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination ...regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / single fertilization / embryonic organ development / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / response to UV / positive regulation of epithelial cell proliferation / ubiquitin binding / skeletal system development / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein stability / multicellular organism growth / late endosome / peptidase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Whittington, D.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2025
タイトル: Discovery of TNG-6132, a potent, selective, and orally bioavailable USP1 inhibitor.
著者: Throner, S. / Feng, T. / Andersen, J.N. / Bandi, M. / Engel, J.L. / Gong, S. / Gotur, D. / Gu, L. / Huang, A. / Lazarides, K. / Maxwell, J.P. / McCarren, P. / McMillan, B.J. / Pham, T.V. / ...著者: Throner, S. / Feng, T. / Andersen, J.N. / Bandi, M. / Engel, J.L. / Gong, S. / Gotur, D. / Gu, L. / Huang, A. / Lazarides, K. / Maxwell, J.P. / McCarren, P. / McMillan, B.J. / Pham, T.V. / Simoneau, A. / Tsai, A. / Whittington, D.A. / Wilker, E. / Zhang, M. / Zhang, W.
履歴
登録2025年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1, N-terminal fragment,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,5454
ポリマ－106,9742
非ポリマー5712
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.200, 161.880, 160.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 64019.430 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-563 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal TEV sequence after cleavage: ENLYFQ / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8TAF3
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1, N-terminal fragment,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / Deubiquitinating enzyme 1 / hUBP / Ubiquitin thioesterase 1 / Ubiquitin-specific-processing protease 1


分子量: 42954.496 Da / 分子数: 1
Mutation: residues 1-84 deleted, residues 223-440 replaced with GSGSGSGSGS, residues 606-738 deleted
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O94782, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-A1BWW / 2-(4-cyclopropyl-6-methoxypyrimidin-5-yl)-7-({4-[1-methyl-4-(trifluoromethyl)-1H-imidazol-2-yl]phenyl}methyl)-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidine


分子量: 505.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22F3N7O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1M sodium citrate (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.18064 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→49.43 Å / Num. obs: 13245 / % possible obs: 46.4 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 87.01 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID
3.15-3.370.4343.61930.8761
8.91-49.435.90.03136.513390.9991

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→49.43 Å / SU ML: 0.4099 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.2497
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2915 677 5.11 %
Rwork0.2371 12560 -
obs0.2399 13237 47.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 83.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→49.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6691 0 38 10 6739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00176860
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47519297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04081063
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00331173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.67782528
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.15-3.390.413990.4019220X-RAY DIFFRACTION4.14
3.4-3.740.3542430.3139746X-RAY DIFFRACTION14.25
3.74-4.280.3571220.2511823X-RAY DIFFRACTION35
4.28-5.390.29612110.23334274X-RAY DIFFRACTION79.75
5.39-49.430.26932920.23135497X-RAY DIFFRACTION99.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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