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- PDB-9n8w: Intermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n8w
タイトルIntermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli (Crosslinked, Composite model corresponding to Map 1)
要素
  • Intermembrane transport protein YebS
  • Intermembrane transport protein YebT
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipid transporter / Outer membrane integrity / MCE system / Metal-binding protein / Intermembrane complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intermembrane lipid transfer / membrane organization / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Intermembrane transport protein PqiA-like, Enterobacteria-type / Intermembrane transport protein PqiA-like / Paraquat-inducible protein A / : / Mce/MlaD / MlaD protein / Multiheme cytochrome c family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipophilic envelope-spanning tunnel protein A / Lipophilic envelope-spanning tunnel protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Santarossa, C.C. / Bhabha, G. / Ekiert, D.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128777 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1K99GM157496-01 米国
Other privateThe Charles H. Revson Foundation
引用ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: LetA defines a structurally distinct transporter family.
著者: Cristina C Santarossa / Yupeng Li / Sara Yousef / Hale S Hasdemir / Carlos C Rodriguez / Max A B Haase / Minkyung Baek / Nicolas Coudray / John G Pavek / Kimber N Focke / Annika L Silverberg ...著者: Cristina C Santarossa / Yupeng Li / Sara Yousef / Hale S Hasdemir / Carlos C Rodriguez / Max A B Haase / Minkyung Baek / Nicolas Coudray / John G Pavek / Kimber N Focke / Annika L Silverberg / Carmelita Bautista / Johannes T-H Yeh / Michael T Marty / David Baker / Emad Tajkhorshid / Damian C Ekiert / Gira Bhabha /
要旨: Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that ...Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that account for most of the known membrane transport processes. However, many membrane proteins with predicted transporter functions remain uncharacterized. Here we determined the structure of Escherichia coli LetAB, a phospholipid transporter involved in outer membrane integrity, and found that LetA adopts a distinct architecture that is structurally and evolutionarily unrelated to known transporter families. LetA localizes to the inner membrane, where it is poised to load lipids into its binding partner, LetB, a mammalian cell entry (MCE) protein that forms an approximately 225 Å long tunnel for lipid transport across the cell envelope. Unexpectedly, the LetA transmembrane domains adopt a fold that is evolutionarily related to the eukaryotic tetraspanin family of membrane proteins, including transmembrane AMPA receptor regulatory proteins (TARPs) and claudins. Through a combination of deep mutational scanning, molecular dynamics simulations, AlphaFold-predicted alternative states and functional studies, we present a model for how the LetA-like family of membrane transporters facilitates the transport of lipids across the bacterial cell envelope.
履歴
登録2025年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.12026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.22026年2月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.22026年2月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.32026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.32026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intermembrane transport protein YebS
B: Intermembrane transport protein YebT
C: Intermembrane transport protein YebT
D: Intermembrane transport protein YebT
E: Intermembrane transport protein YebT
F: Intermembrane transport protein YebT
G: Intermembrane transport protein YebT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)621,2329
ポリマ－621,1017
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Intermembrane transport protein YebS / Intermembrane transport protein LetA


分子量: 50667.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: str. K-12 substr. MG1655 / 遺伝子: yebS, b1833, JW1822 / プラスミド: Addgene #175960 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): OverExpress C43(DE3) / 参照: UniProt: P0AD03
#2: タンパク質
Intermembrane transport protein YebT / Intermembrane transport protein LetB


分子量: 95072.211 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: str. K-12 substr. MG1655 / 遺伝子: yebT, b1834, JW1823 / プラスミド: Addgene #175960 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OverExpress C43(DE3) / 参照: UniProt: P76272
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LetAB complex crosslinked with glutaraldehyde / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.618 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MG1655
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: OverExpress C43(DE3) / プラスミド: Addgene #175960
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMtris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochlorideTris-HCl1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.5 mMn-Dodecyl-B-D-maltosideDDM1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 100 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12464

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3582925
詳細: Particles were selected by template-based auto-picking in cryoSPARC
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 158666 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Model was fit as a rigid-body into the individual map using Chimera. Real space refinement was carried out in PHENIX. Models were then manually inspected and adjusted in Coot. Iterative ...詳細: Model was fit as a rigid-body into the individual map using Chimera. Real space refinement was carried out in PHENIX. Models were then manually inspected and adjusted in Coot. Iterative rounds of model building and refinement were performed.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDAccession code詳細Initial refinement model-IDSource nameタイプ
16V0J

6v0j

6V0JThe initial model consisted of the complete biological assembly for PDB entry 6V0J1PDBexperimental model
26V0F

6v0f

6V0FThe initial model consisted of the complete biological assembly for PDB entry 6V0F2PDBexperimental model
36V0E

6v0e

6V0EThe initial model consisted of the complete biological assembly for PDB entry 6V0E3PDBexperimental model
4LetAThe initial model consisted of the complete biological assembly for RoseTTAFold LetA4RoseTTAFoldin silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00342592
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51657825
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.12215693
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0446682
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0057484

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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