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- PDB-9n5y: Hemagglutinin CA09 homotrimer bound to AEL31302/AEL31311 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n5y
タイトルHemagglutinin CA09 homotrimer bound to AEL31302/AEL31311 Fab
要素
  • Fab heavy antibody AEL31311
  • Fab light chain antibody AEL31302
  • Hemagglutinin
キーワードIMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / antibody-antigen complex / hemagglutinin / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Fernandez-Quintero, M.L. / Turner, H.L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Mach Intell / 年: 2025
タイトル: Predicting the conformational flexibility of antibody and T cell receptor complementarity-determining regions.
著者: Fabian C Spoendlin / Monica L Fernández-Quintero / Sai S R Raghavan / Hannah L Turner / Anant Gharpure / Johannes R Loeffler / Wing K Wong / Alexander Bujotzek / Guy Georges / Andrew B Ward ...著者: Fabian C Spoendlin / Monica L Fernández-Quintero / Sai S R Raghavan / Hannah L Turner / Anant Gharpure / Johannes R Loeffler / Wing K Wong / Alexander Bujotzek / Guy Georges / Andrew B Ward / Charlotte M Deane /
要旨: Many proteins are highly flexible and their ability to adapt their shape can be fundamental to their functional properties. For example, the flexibility of antibody complementarity-determining region ...Many proteins are highly flexible and their ability to adapt their shape can be fundamental to their functional properties. For example, the flexibility of antibody complementarity-determining region (CDR) loops influences binding affinity and specificity, making it a key factor in understanding and designing antigen interactions. With methods such as AlphaFold, it is possible to computationally predict a single, static protein structure with high accuracy. However, the reliable prediction of structural flexibility has not yet been achieved. A major factor limiting such predictions is the scarcity of suitable training data. Here we focus on predicting the structural flexibility of functionally important antibody and T cell receptor CDR3 loops. To this end, we constructed ALL-conformations by extracting CDR3s and CDR3-like loop motifs from all structures deposited in the Protein Data Bank. This dataset comprises 1.2 million loop structures representing more than 100,000 unique sequences and captures all experimentally observed conformations of these motifs. Using this dataset, we develop ITsFlexible, a deep learning tool with graph neural network architecture. We trained the model to binary classify CDR loops as 'rigid' or 'flexible' from inputs of antibody structures. ITsFlexible outperforms all alternative approaches on our crystal structure datasets and successfully generalizes to molecular dynamics simulations. We also used ITsFlexible to predict the flexibility of three CDRH3 loops with no solved structures and experimentally determined their conformations using cryogenic electron microscopy.
履歴
登録2025年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月3日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab light chain antibody AEL31302
I: Fab heavy antibody AEL31311
A: Hemagglutinin
O: Fab light chain antibody AEL31302
P: Fab heavy antibody AEL31311
C: Hemagglutinin
M: Fab light chain antibody AEL31302
J: Fab heavy antibody AEL31311
E: Hemagglutinin
B: Hemagglutinin
D: Hemagglutinin
F: Hemagglutinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)537,38329
ポリマ－533,21612
非ポリマー4,16717
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体 Fab light chain antibody AEL31302


分子量: 25910.879 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 Fab heavy antibody AEL31311


分子量: 27024.441 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質
Hemagglutinin


分子量: 62401.727 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/California/01/2009(H1N1)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: HA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): ExpiHEK293F / 参照: UniProt: A0A3S7XTA4
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hemaggluinin CA09 homotrimer bound to AEL31302/AEL31311 mAb
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.330 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: TBS
試料濃度: 1.14 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 190000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細 (eV)
1cryoSPARCv4.5.3粒子像選択Template Picker
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85692 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.1 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00418063
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72424491
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.4312799
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512685
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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